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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4q6h | ||||||
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タイトル | CFTR Associated Ligand (CAL) bound to last 6 residues of CFTR (decameric peptide: iCAL36VQDTRL) | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN / PDZ-peptide complex / cystic fibrosis transmembrane conductance regulator | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / apical protein localization / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / apical protein localization / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / Golgi membrane / lysosomal membrane / dendrite / Golgi apparatus / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.903 Å | ||||||
データ登録者 | Amacher, J.F. / Madden, D.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: TO BE PUBLISHED タイトル: Understanding PDZ Affinity and Selectivity: All Residues Considered 著者: Amacher, J.F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4q6h.cif.gz | 48.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4q6h.ent.gz | 34.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4q6h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4q6h_validation.pdf.gz | 441.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4q6h_full_validation.pdf.gz | 442.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4q6h_validation.xml.gz | 6.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4q6h_validation.cif.gz | 8.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/4q6h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/4q6h | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4e34S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9353.722 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOPC, CAL, FIG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL / 参照: UniProt: Q9HD26 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 731.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: peptide synthesis |
#3: 化合物 | ChemComp-SO3 / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 37% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 1000, 0.07 M sodium thiosulfate pentahydrate, 0.1 M Tris pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.0781 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月8日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: S1 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.0781 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.9→19.123 Å / Num. all: 9142 / Num. obs: 9041 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 9.08 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 48.39 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ID 4E34 (CAL PDZ, no peptide included in search model) 解像度: 1.903→19.123 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.36 / σ(I): 9.08 / 位相誤差: 20.18 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.784 Å2 / ksol: 0.431 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.903→19.123 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 10.4388 Å / Origin y: 22.9653 Å / Origin z: 36.4886 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: chain A and resid 284:370 |