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- PDB-4q2y: Crystal structure of Arginyl-tRNA synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q2y
タイトルCrystal structure of Arginyl-tRNA synthetase
要素Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / HIGH region / arginine-tRNA ligase / ATP binding / tRNA binding / Arginine binding
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / arginine binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA binding ...arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / arginine binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA binding / cadherin binding / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R) / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain ...Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R) / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Kim, H.S. / Jo, C.H. / Cha, S.Y. / Han, A.R. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2014
タイトル: The crystal structure of arginyl-tRNA synthetase from Homo sapiens
著者: Kim, H.S. / Cha, S.Y. / Jo, C.H. / Han, A.R. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2014年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,6952
ポリマ－138,6952
非ポリマー00
水3,081171
1
A: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3481
ポリマ－69,3481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3481
ポリマ－69,3481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.623, 105.234, 172.259
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11CHAIN A
21CHAIN B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: MET / End label comp-ID: MET

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLYGLYCHAIN AAA-10 - 5889 - 607
2ALAALACHAIN BBB-1 - 58818 - 607

-
要素

#1: タンパク質 Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic / Arginyl-tRNA synthetase / ArgRS


分子量: 69347.727 Da / 分子数: 2 / 変異: H438R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARS / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P54136, arginine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE IS ISOFORM MONOMERIC, P54136-2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 % / Mosaicity: 1.014 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 0.085mM Sodium citrate tribasic dehydrate, 24% Polyethylene glycol 4000, 0.17M Ammonium acetate, 15% Glycerol, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.799→50 Å / Num. obs: 33971 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 2.172 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.853.40.31415611.5789.1
2.85-2.93.60.315781.53990.7
2.9-2.963.80.27915901.68290.7
2.96-3.023.90.27116051.69491.9
3.02-3.083.80.26916301.87293.3
3.08-3.154.20.24916181.83693.3
3.15-3.234.40.2221678294.6
3.23-3.324.70.20616692.05695.2
3.32-3.4250.17216832.21695.8
3.42-3.535.20.15117202.20596.6
3.53-3.655.80.12316912.36897.4
3.65-3.85.90.10917302.35498.2
3.8-3.976.30.09417432.37298.4
3.97-4.186.80.08217512.40698.5
4.18-4.4470.06917482.3798.6
4.44-4.797.50.06217882.34198.9
4.79-5.277.70.06117732.30198.9
5.27-6.037.90.06217972.19399
6.03-7.5980.05418132.11499.1
7.59-5080.04618052.24992.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BS2

1bs2


解像度: 2.799→44.901 Å / FOM work R set: 0.7992 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.54 / 位相誤差: 27.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2678 1712 5.05 %
Rwork0.2081 --
obs0.2112 33922 95.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 117.39 Å2 / Biso mean: 47.3 Å2 / Biso min: 9.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.799→44.901 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9162 0 0 171 9333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019330
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38412563
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091396
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071607
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3253513
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5210X-RAY DIFFRACTION13.729TORSIONAL
12B5210X-RAY DIFFRACTION13.729TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7995-2.88180.38681300.31072451258188
2.8818-2.97480.3521200.27582539265991
2.9748-3.08110.32321230.25892580270393
3.0811-3.20450.32071440.24942583272794
3.2045-3.35030.32061450.23872661280696
3.3503-3.52680.31841570.21562666282396
3.5268-3.74770.23491330.18462731286498
3.7477-4.03690.2351390.17352743288298
4.0369-4.44280.20981570.16472763292099
4.4428-5.08490.22851630.15962804296799
5.0849-6.40350.23871530.21262835298899
6.4035-44.9070.26531480.21352854300295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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