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- PDB-4puf: Complex between the Salmonella T3SS effector SlrP and its human t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4puf
タイトルComplex between the Salmonella T3SS effector SlrP and its human target thioredoxin-1
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SlrP
  • Thioredoxin
キーワードLIGASE/OXIDOREDUCTASE / LRR domain / NEL domain / E3 ubiquitin ligase / human thioredoxin 1 / LIGASE -OXIDOREDUCTASE complex / LIGASE-OXIDOREDUCTASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase (NAD(P)H) activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / protein secretion by the type III secretion system / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes ...Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase (NAD(P)H) activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / protein secretion by the type III secretion system / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to nitric oxide / positive regulation of DNA binding / Detoxification of Reactive Oxygen Species / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / activation of protein kinase B activity / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to radiation / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Oxidative Stress Induced Senescence / host cell cytoplasm / killing of cells of another organism / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Thioredoxin / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe ...Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Thioredoxin / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase SlrP / Thioredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.296 Å
データ登録者Zouhir, S. / Bernal-Bayard, J. / Cordero-Alba, M. / Cardenal-Munoz, E. / Guimaraes, B. / Lazar, N. / Ramos-Morales, F. / Nessler, S.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: The structure of the Slrp-Trx1 complex sheds light on the autoinhibition mechanism of the type III secretion system effectors of the NEL family.
著者: Zouhir, S. / Bernal-Bayard, J. / Cordero-Alba, M. / Cardenal-Munoz, E. / Guimaraes, B. / Lazar, N. / Ramos-Morales, F. / Nessler, S.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月5日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SlrP
B: E3 ubiquitin-protein ligase SlrP
C: Thioredoxin
D: Thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,2474
ポリマ－172,2474
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area69210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.290, 134.830, 154.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SlrP / Secreted effector protein SlrP


分子量: 72967.562 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 141-765 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
株: 14028 / 遺伝子: slrP, STM14_928 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15/pREP4
参照: UniProt: D0ZRB2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Thioredoxin / Trx / ATL-derived factor / ADF / Surface-associated sulphydryl protein / SASP


分子量: 13156.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TXN, TRDX, TRX, TRX1 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15/pREP4 / 参照: UniProt: P10599

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.8
詳細: 15% PEG 4000, 0.2M NaCl, 0.1M MgCl2, 0.1M Hepes, 216 M SlrP, 430 M Trx1, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979138 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月19日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)MADMx-ray1
放射波長波長: 0.979138 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.296→45 Å / Num. all: 34242 / Num. obs: 34042 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Rsym value: 5.6 / Net I/σ(I): 16.84
反射 シェル解像度: 3.29→3.49 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.83 / Num. unique all: 5299 / Rsym value: 69.9 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.296→43.854 Å / SU ML: 0.53 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 38.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3084 1701 5.01 %random
Rwork0.2717 ---
obs0.2735 33974 99.28 %-
all-34022 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 118.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.296→43.854 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11382 0 0 0 11382
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78515743
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7364385
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491788
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052053
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.2955-3.39250.47991340.43542544254496
3.3925-3.50190.4351410.393226652665100
3.5019-3.6270.42711400.355826512651100
3.627-3.77220.34911400.31382674267499
3.7722-3.94380.35911410.2892665266599
3.9438-4.15150.31081400.27426572657100
4.1515-4.41140.29451430.272526992699100
4.4114-4.75160.28141410.247226832683100
4.7516-5.22910.26081420.25242701270199
5.2291-5.98420.32271440.298827232723100
5.9842-7.53320.33541440.295627512751100
7.5332-43.85780.2551510.21692860286099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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