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- PDB-4ptb: Crystal structure of human SP100 PHD-Bromodomain in the free state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ptb
タイトルCrystal structure of human SP100 PHD-Bromodomain in the free state
要素Nuclear autoantigen Sp-100
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear autoantigen Sp-100 / Nuclear dot-associated Sp100 protein / Speckled 100 kDa
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / response to type II interferon ...regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / negative regulation of protein export from nucleus / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / response to type II interferon / negative regulation of DNA binding / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / retinoic acid receptor signaling pathway / regulation of angiogenesis / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / type II interferon-mediated signaling pathway / response to retinoic acid / telomere maintenance / nuclear periphery / response to cytokine / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / kinase binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Interferon gamma signaling / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / protein dimerization activity / nuclear body / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear body protein Sp140 / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily ...Nuclear body protein Sp140 / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SP100 nuclear antigen / Nuclear autoantigen Sp-100
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Tallant, C. / Nunez-Alonso, G. / Savitsky, P. / Newman, J. / Krojer, T. / Szykowska, A. / Burgess-Brown, N. / Filippakopoulos, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. ...Tallant, C. / Nunez-Alonso, G. / Savitsky, P. / Newman, J. / Krojer, T. / Szykowska, A. / Burgess-Brown, N. / Filippakopoulos, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human SP100 PHD-Bromodomain in the free state
著者: Tallant, C. / Nunez-Alonso, G. / Savitsky, P. / Newman, J. / Krojer, T. / Szykowska, A. / Burgess-Brown, N. / Filippakopoulos, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S.
履歴
登録2014年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear autoantigen Sp-100
B: Nuclear autoantigen Sp-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,70211
ポリマ－42,9972
非ポリマー7059
水3,603200
1
A: Nuclear autoantigen Sp-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9496
ポリマ－21,4991
非ポリマー4505
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Nuclear autoantigen Sp-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7545
ポリマ－21,4991
非ポリマー2554
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.520, 45.183, 83.188
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear autoantigen Sp-100


分子量: 21498.564 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 74-253 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SP100 / プラスミド: pSUMO-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: H0Y4R8, UniProt: P23497*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 22% PEG 20000, 0.1M MES pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→28.37 Å / Num. all: 58158 / Num. obs: 58158 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 19.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value
1.6-1.693.450.2914.65175390.291
1.69-1.813.480.1757.37169160.175
1.81-1.963.50.10111.54159150.101
1.96-2.143.550.06316.99147490.063
2.14-2.393.380.04721.87134270.047
2.39-2.763.50.04125.86119670.041
2.76-3.373.260.03927.63100360.039
3.37-4.733.350.03730.4978350.037
4.73-28.373.320.04130.7443820.041

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→27.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.337 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.078 / ESU R Free: 0.076 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19229 2950 5.1 %RANDOM
Rwork0.17303 ---
all0.17402 55205 --
obs0.17402 55205 94.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.806 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20.38 Å2
2---0.3 Å2-0 Å2
3---0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2866 0 32 200 3098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0193038
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3921.9394088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80436520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.275359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.80223.72164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.54215557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.491525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02775
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5641.9141409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5561.9121408
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5042.8561765
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5052.8581766
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.592.2611629
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5892.2611629
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.1273.272320
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.73215.9063624
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.68915.5413527
LS精密化 シェル解像度: 1.598→1.639 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.18 212 -
Rwork0.184 3848 -
obs--89.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3951-0.2914-0.03120.6138-0.04110.27240.07260.04950.0044-0.0094-0.06980.00030.0251-0.0093-0.00280.04080.0187-0.00340.02370.00070.015726.12873.854516.319
20.746-0.00570.24320.21280.1090.33420.110.04110.0471-0.0274-0.0722-0.0682-0.0153-0.0703-0.03770.03260.03440.01520.05650.02290.0283-2.298724.064119.3789
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A701 - 878
2X-RAY DIFFRACTION2B701 - 875

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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