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- PDB-4ppv: Crystal Structure of AtCM1 with Phenylalanine Bound in Allosteric Site -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ppv
タイトルCrystal Structure of AtCM1 with Phenylalanine Bound in Allosteric Site
要素Chorismate mutase 1, chloroplastic
キーワードISOMERASE / Chorismate Mutase II / Mutase
機能・相同性
機能・相同性情報


prephenate(2-) biosynthetic process / L-ascorbate peroxidase activity / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / chloroplast / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chorismate Mutase, subunit A / Chorismate mutase, AroQ class superfamily, eukaryotic / Chorismate mutase, AroQ class, eukaryotic type / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase, AroQ class superfamily, eukaryotic / Chorismate mutase type II superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLALANINE / Chorismate mutase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Westfall, C.S. / Xu, A. / Jez, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural evolution of differential amino Acid effector regulation in plant chorismate mutases.
著者: Westfall, C.S. / Xu, A. / Jez, J.M.
履歴
登録2014年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月29日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chorismate mutase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8022
ポリマ－31,6371
非ポリマー1651
水1,49583
1
A: Chorismate mutase 1, chloroplastic
ヘテロ分子

A: Chorismate mutase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6054
ポリマ－63,2742
非ポリマー3302
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area22530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.425, 99.425, 156.698
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-517-

HOH

21A-581-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chorismate mutase 1, chloroplastic / AtCM1 / CM-1


分子量: 31637.062 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 65-340 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CM1, At3g29200, MXO21.4 / プラスミド: pET28.a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42738, chorismate mutase
#2: 化合物 ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG-400, HEPES 7.5, 0.2 M MgCl2 hexahydrate, 1mM Phenylalanine, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 76 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月1日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→41.5 Å / Num. all: 11346 / Num. obs: 11233 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4PPU

4ppu


解像度: 2.45→30.055 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2337 523 4.75 %RANDOM
Rwork0.1701 ---
obs0.1731 11004 98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.278 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3804 Å20 Å20 Å2
2--1.3804 Å2-0 Å2
3----2.7608 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→30.055 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1982 0 12 83 2077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112038
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.362752
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.169776
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077298
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.69630.31181240.21542442X-RAY DIFFRACTION93
2.6963-3.08640.27031500.18922618X-RAY DIFFRACTION100
3.0864-3.88810.24191240.16942659X-RAY DIFFRACTION100
3.8881-30.0550.18881250.15082762X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0537-0.0872-1.11090.08140.53023.7904-0.03730.04650.00830.03-0.04430.05210.0298-0.32030.08060.16140.03170.02090.17420.02870.188218.990331.74939.778
22.2597-0.8705-0.91931.08360.56533.06430.16840.04620.326-0.1340.0966-0.4085-0.40060.8776-0.22020.0765-0.08770.02820.28770.02830.192336.866942.8728-3.1859
33.7007-2.0163-2.32814.1883-0.0543.6180.1538-0.17480.3242-0.03290.0218-0.0384-0.44390.5542-0.18080.1843-0.0373-0.04430.2846-0.04340.090327.074345.179515.6315
40.60160.3139-0.98350.2456-1.04735.0225-0.1947-0.2638-0.13950.0413-0.1244-0.21390.23160.71540.19730.14090.1031-0.02750.37560.01560.255336.280430.8795.3373
50.60460.7162-1.52870.8452-1.83877.7279-0.2345-0.0726-0.1110.09020.0002-0.1221-0.0161-0.07760.09590.140.07330.00710.25640.01470.215527.420931.97810.9909
65.8450.15790.65753.5249-0.30580.30150.3096-0.0741-0.3761-0.0858-0.1988-0.25550.63780.6838-0.10380.37560.2299-0.01160.4230.13460.198732.787820.378229.2751
74.4818-0.19911.98026.9904-4.08953.5504-0.01150.0089-0.54740.1219-0.1084-0.53821.30420.15470.05010.47250.0650.0610.1653-0.05040.377421.740716.04415.7922
84.35590.97845.75784.41-1.04049.1360.07910.3654-0.5594-0.46450.13530.04231.11580.1876-0.20120.3560.06120.12060.2895-0.05210.332426.479818.5064-3.6372
92.4982-1.0561-2.8011.71541.33613.19450.1596-0.02460.0396-0.26-0.1756-0.4380.07580.76560.00920.21360.1451-0.00350.4050.07510.312232.593327.609823.5185
106.23344.2997-1.1523.9097-2.25142.46110.3607-0.65810.2710.38330.3328-0.06790.0744-0.0615-0.60170.16180.0772-0.00750.5256-0.0160.214820.330445.18612.1236
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 79:111 )A79 - 111
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 112:148 )A112 - 148
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 149:178 )A149 - 178
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 179:211 )A179 - 211
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 212:243 )A212 - 243
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 244:266 )A244 - 266
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 267:284 )A267 - 284
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 285:323 )A285 - 323
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 324:340 )A324 - 340
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN A AND RESID 401:401 )A401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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