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- PDB-4po2: Crystal Structure of the Stress-Inducible Human Heat Shock Protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4po2
タイトルCrystal Structure of the Stress-Inducible Human Heat Shock Protein HSP70 Substrate-Binding Domain in Complex with Peptide Substrate
要素
  • HSP70 substrate peptide
  • Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
キーワードCHAPERONE / HELICAL BUNDLE / SUBSTRATE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / C3HC4-type RING finger domain binding ...: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / protein folding chaperone / vesicle-mediated transport / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / receptor ligand activity / blood microparticle / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / signaling receptor binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhang, P. / Leu, J.I. / Murphy, M.E. / George, D.L. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the stress-inducible human heat shock protein 70 substrate-binding domain in complex with Peptide substrate.
著者: Zhang, P. / Leu, J.I. / Murphy, M.E. / George, D.L. / Marmorstein, R.
履歴
登録2014年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
B: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
C: HSP70 substrate peptide
D: HSP70 substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4187
ポリマ－54,1314
非ポリマー2873
水10,052558
1
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
C: HSP70 substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2574
ポリマ－27,0662
非ポリマー1912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12920 Å2
手法PISA
2
B: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
D: HSP70 substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1623
ポリマ－27,0662
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11820 Å2
手法PISA
3
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
B: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
C: HSP70 substrate peptide
D: HSP70 substrate peptide
ヘテロ分子

A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
B: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
C: HSP70 substrate peptide
D: HSP70 substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,83714
ポリマ－108,2628
非ポリマー5746
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_757-x+2,y,-z+21
Buried area13120 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area41820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.293, 85.282, 72.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 126.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-887-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A/1B / Heat shock 70 kDa protein 1/2 / HSP70-1/HSP70-2 / HSP70.1/HSP70.2


分子量: 26278.672 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL SUBSTRATE-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1, HSPA1A, HSPA1B, HSX70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08107, UniProt: P0DMV8*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド HSP70 substrate peptide / Heat shock 70 kDa protein 1/2 / HSP70-1/HSP70-2 / HSP70.1/HSP70.2


分子量: 786.941 Da / 分子数: 2 / 断片: HSP70 SUBSTRATE PEPTIDE / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesised
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 558 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M Bis-Tris (pH 5.5), 0.2M Li2SO4, 28~30% PEG3350 in the reservoir and 0.1M Bis-Tris (pH 5.5), 0.2M Li2SO4, 22~25% PEG3350 in the crystallization drop, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.075
シンクロトロンNSLS X29A20.9791
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2013年9月15日
2
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2x-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0751
20.97911
反射解像度: 1.848→50 Å / Num. all: 41518 / Num. obs: 40521 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 79.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→42.641 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2215 1633 4.98 %
Rwork0.1746 --
obs0.1769 32790 99.8 %
all-41518 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→42.641 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3480 0 15 558 4053
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043609
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8274895
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8061386
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054571
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002645
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05890.23241480.19582570X-RAY DIFFRACTION99
2.0589-2.12530.26741310.19632576X-RAY DIFFRACTION99
2.1253-2.20130.27621420.20132561X-RAY DIFFRACTION100
2.2013-2.28940.2651280.1882563X-RAY DIFFRACTION100
2.2894-2.39360.24061360.19282600X-RAY DIFFRACTION100
2.3936-2.51980.27021490.18572591X-RAY DIFFRACTION100
2.5198-2.67760.26441330.18852604X-RAY DIFFRACTION100
2.6776-2.88430.21221510.18342586X-RAY DIFFRACTION100
2.8843-3.17450.22951160.18562591X-RAY DIFFRACTION100
3.1745-3.63360.22461270.16612635X-RAY DIFFRACTION100
3.6336-4.57710.17761320.14632618X-RAY DIFFRACTION100
4.5771-42.65070.17631400.16212662X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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