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- PDB-4pld: Human Nuclear Receptor Liver Receptor Homologue-1, LRH-1, in its ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pld
タイトルHuman Nuclear Receptor Liver Receptor Homologue-1, LRH-1, in its apo State Bound to a Fragment of Human TIF-2
要素
  • Nuclear receptor coactivator 2
  • Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear Receptor / apo
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / primary ovarian follicle growth / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation ...positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / primary ovarian follicle growth / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation / Sertoli cell development / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of stem cell differentiation / embryonic cleavage / bile acid metabolic process / embryo development ending in birth or egg hatching / exocrine pancreas development / cartilage development / negative regulation of chondrocyte differentiation / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / homeostatic process / calcineurin-mediated signaling / locomotor rhythm / aryl hydrocarbon receptor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / somatic stem cell population maintenance / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of viral genome replication / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / transcription regulator inhibitor activity / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / neurogenesis / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / response to progesterone / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / nuclear receptor binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / circadian regulation of gene expression / Heme signaling / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / phospholipid binding / positive regulation of T cell activation / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / : / sequence-specific double-stranded DNA binding / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / nuclear body / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 ...Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2 / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Musille, P.M. / Ortlund, E.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Unexpected Allosteric Network Contributes to LRH-1 Co-regulator Selectivity.
著者: Musille, P.M. / Kossmann, B.R. / Kohn, J.A. / Ivanov, I. / Ortlund, E.A.
履歴
登録2014年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2
B: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5953
ポリマ－29,9812
非ポリマー6151
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.813, 65.681, 83.482
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2 / Alpha-1-fetoprotein transcription factor / B1-binding factor / hB1F / CYP7A promoter-binding factor ...Alpha-1-fetoprotein transcription factor / B1-binding factor / hB1F / CYP7A promoter-binding factor / Hepatocytic transcription factor / Liver receptor homolog 1 / LRH-1


分子量: 28271.668 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 301-541 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR5A2, B1F, CPF, FTF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00482
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Class E basic helix-loop-helix protein 75 / bHLHe75 / Transcriptional intermediary factor 2 / hTIF2


分子量: 1708.931 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 740-753 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-CPS / 3-[(3-CHOLAMIDOPROPYL)DIMETHYLAMMONIO]-1-PROPANESULFONATE / CHAPS


分子量: 614.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H58N2O7S / コメント: 可溶化剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.7-1 M di-Sodium Malonate, 0.1 M HEPES pH 7.4, 0.5% Jeffamine ED-2001
PH範囲: 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月18日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 25933 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Net I/σ(I): 18.99
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 96.22

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1yok

1yok


解像度: 1.75→26.691 Å / FOM work R set: 0.8468 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2245 2000 7.71 %Random selection
Rwork0.1871 23928 --
obs0.19 25928 99.49 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.27 Å2 / Biso mean: 24.32 Å2 / Biso min: 9.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→26.691 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2026 0 100 137 2263
Biso mean--32.08 29.35 -
残基数----250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082107
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4122856
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.284328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.921790
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7504-1.79420.27611330.23071591X-RAY DIFFRACTION95
1.7942-1.84270.28711410.2071688X-RAY DIFFRACTION99
1.8427-1.89690.25711400.21631679X-RAY DIFFRACTION100
1.8969-1.95810.23551420.19791689X-RAY DIFFRACTION100
1.9581-2.02810.23671410.18561687X-RAY DIFFRACTION100
2.0281-2.10930.23791430.17731707X-RAY DIFFRACTION100
2.1093-2.20520.27011400.18361690X-RAY DIFFRACTION100
2.2052-2.32140.19561430.16311704X-RAY DIFFRACTION100
2.3214-2.46680.21931420.17181710X-RAY DIFFRACTION100
2.4668-2.65710.22521440.17611717X-RAY DIFFRACTION100
2.6571-2.92410.24441440.19351718X-RAY DIFFRACTION100
2.9241-3.34660.24141460.19811751X-RAY DIFFRACTION100
3.3466-4.21370.18191470.17051759X-RAY DIFFRACTION100
4.2137-100.22281540.19991838X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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