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- PDB-4p36: Crystal structure of DJ-1 With Zn(II) bound (crystal 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p36
タイトルCrystal structure of DJ-1 With Zn(II) bound (crystal 2)
要素Protein DJ-1
キーワードHYDROLASE / Parkinson's disease / Oxidation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / tyrosine 3-monooxygenase activator activity / cellular response to glyoxal / L-dopa decarboxylase activator activity / detoxification of hydrogen peroxide / : / : / guanine deglycation, glyoxal removal / cellular detoxification of methylglyoxal / regulation of supramolecular fiber organization ...positive regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / tyrosine 3-monooxygenase activator activity / cellular response to glyoxal / L-dopa decarboxylase activator activity / detoxification of hydrogen peroxide / : / : / guanine deglycation, glyoxal removal / cellular detoxification of methylglyoxal / regulation of supramolecular fiber organization / negative regulation of death-inducing signaling complex assembly / negative regulation of TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / positive regulation of L-dopa biosynthetic process / glyoxalase (glycolic acid-forming) activity / negative regulation of protein K48-linked deubiquitination / detection of oxidative stress / negative regulation of nitrosative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / glycolate biosynthetic process / glyoxal metabolic process / guanine deglycation / detoxification of mercury ion / ubiquitin-protein transferase inhibitor activity / protein deglycase / hydrogen peroxide metabolic process / mercury ion binding / methylglyoxal metabolic process / protein deglycase activity / positive regulation of autophagy of mitochondrion / superoxide dismutase copper chaperone activity / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor / positive regulation of dopamine biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / lactate biosynthetic process / negative regulation of hydrogen peroxide-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / protein repair / peptidase inhibitor activity / peroxiredoxin activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / cellular detoxification of aldehyde / small protein activating enzyme binding / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / detoxification of copper ion / negative regulation of protein sumoylation / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein export from nucleus / cupric ion binding / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of androgen receptor signaling pathway / membrane hyperpolarization / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / oxygen sensor activity / insulin secretion / androgen receptor signaling pathway / nuclear androgen receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / ubiquitin-specific protease binding / cytokine binding / dopamine uptake involved in synaptic transmission / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cuprous ion binding / signaling receptor activator activity / membrane depolarization / regulation of synaptic vesicle endocytosis / single fertilization / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / removal of superoxide radicals / negative regulation of protein ubiquitination / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of neuron apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / regulation of mitochondrial membrane potential / adult locomotory behavior / adherens junction / centriole / mitochondrion organization / positive regulation of protein-containing complex assembly / Late endosomal microautophagy / PML body / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of protein localization to nucleus / autophagy / enzyme activator activity / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / kinase binding / Chaperone Mediated Autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / Aggrephagy / synaptic vesicle / peptidase activity / glucose homeostasis / cell body / regulation of inflammatory response / response to oxidative stress / cellular response to oxidative stress / sperm midpiece
類似検索 - 分子機能
Protein/nucleic acid deglycase DJ-1 / : / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / Parkinson disease protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.182 Å
データ登録者Tashiro, S. / Wu, C.-X. / Hoang, Q.Q. / Caaveiro, J.M.M. / Tsumoto, K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Thermodynamic and Structural Characterization of the Specific Binding of Zn(II) to Human Protein DJ-1.
著者: Tashiro, S. / Caaveiro, J.M. / Wu, C.X. / Hoang, Q.Q. / Tsumoto, K.
履歴
登録2014年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22014年7月23日Group: Structure summary
改定 1.32015年9月23日Group: Other
改定 1.42017年11月22日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list ...diffrn_source / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.52023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein DJ-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2953
ポリマ－19,9331
非ポリマー3622
水4,179232
1
A: Protein DJ-1
ヘテロ分子

A: Protein DJ-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5906
ポリマ－39,8662
非ポリマー7244
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-2/31
Buried area2950 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area15180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.015, 75.015, 75.525
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein DJ-1 / Oncogene DJ1 / Parkinson disease protein 7


分子量: 19933.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARK7 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q99497, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-P15 / 2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / ヘキサエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 296.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H28O7
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 200 mM Sodium citrate 30% (v:v) PEG-400 500 uM Zinc sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→29.9 Å / Num. obs: 80469 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.18→1.2 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
SCALAデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.182→29.84 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 12.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1384 2417 3.01 %
Rwork0.1187 --
obs0.1193 80429 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.182→29.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1376 0 21 232 1629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071620
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2842220
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.346694
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07261
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007289
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.182-1.20640.27771350.21844515X-RAY DIFFRACTION100
1.2064-1.23260.18621400.16754544X-RAY DIFFRACTION100
1.2326-1.26130.15671270.14714548X-RAY DIFFRACTION100
1.2613-1.29280.16071380.13564546X-RAY DIFFRACTION100
1.2928-1.32780.16461580.12774554X-RAY DIFFRACTION100
1.3278-1.36690.14651390.11224545X-RAY DIFFRACTION100
1.3669-1.4110.15251290.1044547X-RAY DIFFRACTION100
1.411-1.46140.14151310.09994581X-RAY DIFFRACTION100
1.4614-1.51990.13271540.09324579X-RAY DIFFRACTION100
1.5199-1.58910.10951330.08874568X-RAY DIFFRACTION100
1.5891-1.67290.09341360.08924587X-RAY DIFFRACTION100
1.6729-1.77770.10481390.0964580X-RAY DIFFRACTION100
1.7777-1.91490.11371310.10514621X-RAY DIFFRACTION100
1.9149-2.10760.12831520.10924593X-RAY DIFFRACTION100
2.1076-2.41240.11891530.11144638X-RAY DIFFRACTION100
2.4124-3.03890.15161580.1254658X-RAY DIFFRACTION100
3.0389-29.84910.14991640.13444808X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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