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- PDB-4ozw: Crystal Structure of the periplasmic alginate lyase AlgL H202A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ozw
タイトルCrystal Structure of the periplasmic alginate lyase AlgL H202A mutant
要素Alginate lyase
キーワードLYASE / AlgL / Pseudomonas aeruginosa / alginate / alginate lyase / polysaccharide / alpha/alpha toroid
機能・相同性
機能・相同性情報


alginic acid catabolic process / mannuronate-specific alginate lyase / poly(beta-D-mannuronate) lyase activity / threonine deaminase activity / alginic acid biosynthetic process / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Alginate lyase / Alginate lyase domain / Alginate lyase / Chondroitin AC/alginate lyase / Chondroitin AC/alginate lyase / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Howell, P.L. / Wolfram, F. / Robinson, H. / Arora, K.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: The Pseudomonas aeruginosa homeostasis enzyme AlgL clears the periplasmic space of accumulated alginate during polymer biosynthesis.
著者: Gheorghita, A.A. / Wolfram, F. / Whitfield, G.B. / Jacobs, H.M. / Pfoh, R. / Wong, S.S.Y. / Guitor, A.K. / Goodyear, M.C. / Berezuk, A.M. / Khursigara, C.M. / Parsek, M.R. / Howell, P.L.
履歴
登録2014年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32022年8月3日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / refine_hist
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alginate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6111
ポリマ－37,6111
非ポリマー00
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.406, 59.437, 102.083
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Alginate lyase / Poly(beta-D-mannuronate) lyase / Poly(mana) alginate lyase


分子量: 37611.387 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-362 / 変異: H202A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 遺伝子: algL, PA3547 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 (DE3)
参照: UniProt: Q06749, mannuronate-specific alginate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 4.6, 26%(w/v) PEG 4000, 0.01 M Taurine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月7日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 42819 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.256 / Net I/av σ(I): 25.098 / Net I/σ(I): 20.6 / Num. measured all: 644419
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.64-1.712.80.26239621.36394
1.7-1.7714.10.22742561.415100
1.77-1.8514.10.19642271.484100
1.85-1.9414.20.16742651.553100
1.94-2.0714.20.14342641.547100
2.07-2.2314.30.12342881.485100
2.23-2.4514.40.10642871.365100
2.45-2.814.30.09243251.124100
2.8-3.5318.40.08943790.902100
3.53-5019.20.07445660.723100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データ削減
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
精密化解像度: 1.64→49.371 Å / FOM work R set: 0.8645 / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1919 2001 4.68 %
Rwork0.168 40742 -
obs0.1691 42743 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 67.81 Å2 / Biso mean: 22.3 Å2 / Biso min: 10.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.64→49.371 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2574 0 0 161 2735
Biso mean---25.95 -
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062673
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9713629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036386
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004477
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.686974
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.64-1.6790.19851370.16252670280793
1.679-1.72440.17211360.151228803016100
1.7244-1.77510.18931420.158128993041100
1.7751-1.83240.21121290.156628803009100
1.8324-1.89790.20421570.161728813038100
1.8979-1.97390.20871390.169828963035100
1.9739-2.06380.22131360.166628943030100
2.0638-2.17260.20431450.167629163061100
2.1726-2.30870.18571450.160628993044100
2.3087-2.48690.20541440.176729323076100
2.4869-2.73720.20861460.183729273073100
2.7372-3.13320.19971410.194329733114100
3.1332-3.94720.19831470.168529703117100
3.9472-49.3930.1561570.151731253282100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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