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- PDB-4oxf: Structure of ECP in complex with citrate ions at 1.50 Angstroms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oxf
タイトルStructure of ECP in complex with citrate ions at 1.50 Angstroms
要素Eosinophil cationic protein
キーワードHYDROLASE / RNase 3 / Eosinophil Cationic Protein (ECP)
機能・相同性
機能・相同性情報


induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / Antimicrobial peptides / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / chemotaxis / azurophil granule lumen ...induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / Antimicrobial peptides / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / chemotaxis / azurophil granule lumen / antibacterial humoral response / endonuclease activity / defense response to Gram-negative bacterium / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / innate immune response / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / : / Eosinophil cationic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Blanco, J.A. / Boix, E. / Moussaoui, M. / Salazar, V.A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministerio de Economia y CompetitividadBFU2012-38965 スペイン
引用
ジャーナル: To be published
タイトル: Structure of ECP in complex with citrate ions at 1.50 Angstroms
著者: Blanco, J.A. / Boix, E. / Moussaoui, M. / Salazar, V.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Three-dimensional crystal structure of human eosinophil cationic protein (RNase 3) at 1.75 A resolution.
著者: Mallorqui-Fernandez, G. / Pous, J. / Peracaula, R. / Aymami, J. / Maeda, T. / Tada, H. / Yamada, H. / Seno, M. / de Llorens, R. / Gomis-Ruth, F.X. / Coll, M.
#2: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: The sulfate-binding site structure of the human eosinophil cationic protein as revealed by a new crystal form.
著者: Boix, E. / Pulido, D. / Moussaoui, M. / Nogues, M.V. / Russi, S.
履歴
登録2014年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / refine_hist / struct_conn / struct_keywords / struct_site / symmetry
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_keywords.text / _struct_site.details / _symmetry.Int_Tables_number

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eosinophil cationic protein
B: Eosinophil cationic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5329
ポリマ－31,4602
非ポリマー1,0727
水7,206400
1
A: Eosinophil cationic protein
B: Eosinophil cationic protein
ヘテロ分子

A: Eosinophil cationic protein
B: Eosinophil cationic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,06518
ポリマ－62,9204
非ポリマー2,14514
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_455-x-1,y,-z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.535, 62.535, 175.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Eosinophil cationic protein / ECP / Ribonuclease 3 / RNase 3


分子量: 15730.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Bone Marrow / Cell: Eosinophil / 遺伝子: ECP,RNASE3,RNS3 / プラスミド: pET11c / Cell (発現宿主): Bacteria / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P12724, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細AUTHORS STATE THAT BOTH IRON AND CITRATE ATOMS HAVE BEEN ADJUSTED TO THE CORRESPONDING ELECTRON ...AUTHORS STATE THAT BOTH IRON AND CITRATE ATOMS HAVE BEEN ADJUSTED TO THE CORRESPONDING ELECTRON DENSITY. CIT302 SURROUNDS THE SAME-CHAIN IRON ATOM, WHICH CAN ALSO COORDINATE SOME SURROUNDING WATER MOLECULES. THESE HAVE BEEN DIFFICULT TO ADJUST AS THE ELECTRON DENSITY AROUND THE IRON ATOMS IS NOT SPHERICAL AND THE WATER MOLECULES THERE WOULD NOT HAVE A DEFINED FIXED POSITION. THE SURROUNDING CITRATE LIGAND ALSO SHOWED HIGH MOBILITY. THESE PROBLEMS ALTOGETHER MAKE REFINEMENT STEPS MOVE THE CITRATE LIGAND IN SUCH A POSITION THAT CLASHES APPEARED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: Protein resuspended in sodium cacodylate buffer (20mM, pH5.0). 1 uL of protein sample was mixed with 1 uL of crystallisation buffer (0.1M sodium citrate pH5.2, 8% Jeffamine M-600, 10mM iron(III) chloride)
PH範囲: 5.0 - 5.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→52.53 Å / Num. obs: 61922 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 32.3
反射 シェル解像度: 1.5→1.62 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.5→50.882 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2314 2834 5.06 %
Rwork0.1969 --
obs0.1986 55982 98.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→50.882 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2196 0 67 400 2663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072465
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1493354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.228970
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006451
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.52590.27481270.2572667X-RAY DIFFRACTION100
1.5259-1.55360.31871510.25242592X-RAY DIFFRACTION100
1.5536-1.58350.28621250.24592647X-RAY DIFFRACTION100
1.5835-1.61580.26691620.24312620X-RAY DIFFRACTION100
1.6158-1.6510.25611550.22832636X-RAY DIFFRACTION100
1.651-1.68940.22581350.22562657X-RAY DIFFRACTION100
1.6894-1.73160.2431440.22332630X-RAY DIFFRACTION100
1.7316-1.77840.24411420.22812644X-RAY DIFFRACTION100
1.7784-1.83080.27181270.22762653X-RAY DIFFRACTION100
1.8308-1.88990.23631450.21532651X-RAY DIFFRACTION100
1.8899-1.95740.2351320.21012678X-RAY DIFFRACTION99
1.9574-2.03580.25961590.2112600X-RAY DIFFRACTION99
2.0358-2.12840.2451430.20322657X-RAY DIFFRACTION99
2.1284-2.24070.24341470.20912670X-RAY DIFFRACTION99
2.2407-2.3810.25481290.19982654X-RAY DIFFRACTION99
2.381-2.56490.27421410.19912646X-RAY DIFFRACTION98
2.5649-2.8230.23931510.20142660X-RAY DIFFRACTION98
2.823-3.23140.22261350.19322685X-RAY DIFFRACTION98
3.2314-4.0710.16731440.15952688X-RAY DIFFRACTION96
4.071-50.91140.22761400.18362813X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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