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- PDB-4owf: Crystal structure of the NEMO CoZi in complex with HOIP NZF1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4owf
タイトルCrystal structure of the NEMO CoZi in complex with HOIP NZF1 domain
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • NF-kappa-B essential modulator
キーワードTRANSCRIPTION/PROTEIN BINDING / LUBAC / NF-kappa B / NEMO / HOIP / TRANSCRIPTION-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / SUMOylation of immune response proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Regulation of TNFR1 signaling ...SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / SUMOylation of immune response proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / protein linear polyubiquitination / IkappaB kinase complex / TRAF6 mediated NF-kB activation / Ovarian tumor domain proteases / LUBAC complex / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / linear polyubiquitin binding / PKR-mediated signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / RBR-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / CD40 signaling pathway / Downstream TCR signaling / positive regulation of xenophagy / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / CD40 receptor complex / NOD1/2 Signaling Pathway / Ub-specific processing proteases / negative regulation of necroptotic process / anoikis / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / B cell homeostasis / positive regulation of macroautophagy / canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / signaling adaptor activity / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nemo cc2-lz domain - 1d5 darpin complex / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : ...Nemo cc2-lz domain - 1d5 darpin complex / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / C2H2 type zinc-finger / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NF-kappa-B essential modulator / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rahighi, S. / Fujita, H. / Kawasaki, M. / Kato, R. / Iwai, K. / Wakatsuki, S.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2014
タイトル: Mechanism Underlying I kappa B Kinase Activation Mediated by the Linear Ubiquitin Chain Assembly Complex.
著者: Fujita, H. / Rahighi, S. / Akita, M. / Kato, R. / Sasaki, Y. / Wakatsuki, S. / Iwai, K.
履歴
登録2014年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月19日Group: Other
改定 1.22014年4月30日Group: Database references
改定 1.32016年3月16日Group: Source and taxonomy
改定 1.42017年9月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.62020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NF-kappa-B essential modulator
B: NF-kappa-B essential modulator
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6794
ポリマ－24,6133
非ポリマー651
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area13970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.410, 81.410, 74.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 NF-kappa-B essential modulator / NEMO / IkB kinase-associated protein 1 / mFIP-3 / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase ...NEMO / IkB kinase-associated protein 1 / mFIP-3 / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / IkB kinase subunit gamma / NF-kappa-B essential modifier / NEMO / IkB kinase-associated protein 1 / mFIP-3 / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / IkB kinase subunit gamma / NF-kappa-B essential modifier


分子量: 10648.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ikbkg,Nemo / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O88522, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 3316.815 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31,ZIBRA / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Co-crystals were obtained after 6 days in 20% (w/v) PEG-3350 and 0.2 M DL-malic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1.28254 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28254 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→32.96 Å / Num. all: 120482 / Num. obs: 15849 / % possible obs: 83.1 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.107 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 66.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ収集
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY . 3FX0 AND 2WX0

3fx0

2wx0


解像度: 2→32.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / SU B: 4.726 / SU ML: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.211 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31267 974 5.1 %RANDOM
Rwork0.25893 ---
obs0.26152 17945 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.252 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20.55 Å20 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3----1.8 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→32.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1642 0 1 100 1743
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191657
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3691.9732216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84433802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8585195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.54126.08297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.98815350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3681512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021873
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02363
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 83 -
Rwork0.281 1307 -
obs--99.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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