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- PDB-4ovv: Crystal Structure of PI3Kalpha in complex with diC4-PIP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ovv
タイトルCrystal Structure of PI3Kalpha in complex with diC4-PIP2
要素
  • Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
  • Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE REGULATOR / p110 / p85 / PI3KCA / PI3K / PIK3R1 / phosphatidilynositol 3 / 4 / 5 triphosphate / PIP2 / phosphatidylinositol 4 / 5 bisphosphate / lipid kinase / phosphoinositide / 3-kinase / signaling / phosphatidylinositol 3-kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE REGULATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / response to muscle inactivity / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / regulation of actin filament organization / negative regulation of actin filament depolymerization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / response to muscle inactivity / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / regulation of actin filament organization / negative regulation of actin filament depolymerization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / IRS-mediated signalling / response to L-leucine / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / T follicular helper cell differentiation / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / myeloid leukocyte migration / neurotrophin TRKA receptor binding / cellular response to hydrostatic pressure / positive regulation of focal adhesion disassembly / autosome genomic imprinting / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / ErbB-3 class receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase complex / negative regulation of stress fiber assembly / TORC2 signaling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / positive regulation of protein localization to membrane / vasculature development / RHOD GTPase cycle / regulation of cellular respiration / Nephrin family interactions / RHOF GTPase cycle / Signaling by LTK / Signaling by LTK in cancer / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / anoikis / kinase activator activity / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of leukocyte migration / MET activates PI3K/AKT signaling / RND1 GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / RND2 GTPase cycle / PI3K/AKT activation / positive regulation of filopodium assembly / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / RND3 GTPase cycle / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase / growth hormone receptor signaling pathway / insulin binding / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / Signaling by ALK / cardiac muscle cell contraction / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / RHOV GTPase cycle / vascular endothelial growth factor signaling pathway / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / PI-3K cascade:FGFR3 / RHOB GTPase cycle / natural killer cell mediated cytotoxicity / GP1b-IX-V activation signalling / response to dexamethasone / PI-3K cascade:FGFR2 / negative regulation of macroautophagy / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / negative regulation of osteoclast differentiation / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol-mediated signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RHOU GTPase cycle / RET signaling / CDC42 GTPase cycle / negative regulation of anoikis / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / T cell differentiation / PI3K Cascade / RHOG GTPase cycle / intercalated disc / negative regulation of cell-matrix adhesion / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / regulation of multicellular organism growth / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1490 / PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 ...Helix Hairpins - #1490 / PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Rho GTPase activation protein / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / C2 domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Helix Hairpins / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PBU / PHOSPHATE ION / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Gabelli, S.B. / Vogelstein, B. / Miller, M. / Amzel, L.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R37 CA043460 米国
引用ジャーナル: Oncotarget / 年: 2014
タイトル: Structural basis of nSH2 regulation and lipid binding in PI3K alpha.
著者: Miller, M.S. / Schmidt-Kittler, O. / Bolduc, D.M. / Brower, E.T. / Chaves-Moreira, D. / Allaire, M. / Kinzler, K.W. / Jennings, I.G. / Thompson, P.E. / Cole, P.A. / Amzel, L.M. / Vogelstein, B. / Gabelli, S.B.
履歴
登録2014年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Structure summary
改定 1.22016年8月24日Group: Other
改定 1.32016年8月31日Group: Experimental preparation
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
B: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,8535
ポリマ－161,4902
非ポリマー1,3643
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7670 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area58870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.259, 116.083, 148.743
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic ...PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / p110alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 127822.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3CA / プラスミド: pFastbac HT-A / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P42336, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase
#2: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit ...PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha


分子量: 33666.961 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 322-600 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB1,PI3KR1,PIK3R1 / プラスミド: pFastbac HT-A / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27986
#3: 化合物 ChemComp-PBU / (2R)-3-{[(R)-HYDROXY{[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-TRIHYDROXY-4,5-BIS(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}PHOSPHORYL]OXY}PROPANE-1 ,2-DIYL DIBUTANOATE / di-butanoyl L-alpha-phosphatidyl-D-myo-inositol 4,5-bisphosphate / di-C4-PIP2


分子量: 634.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H33O19P3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8 / 詳細: NaFormate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.36→50 Å / Num. obs: 28636 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 2.127 / Net I/av σ(I): 35.706 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 256465
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.36-3.429.20.71214001.748100
3.42-3.489.20.64414052.283100
3.48-3.559.10.4914241.68100
3.55-3.629.20.40714161.75100
3.62-3.79.20.33613961.802100
3.7-3.789.20.2814181.843100
3.78-3.889.20.23214181.886100
3.88-3.989.10.19514051.907100
3.98-4.19.10.1714131.941100
4.1-4.239.10.14114282.024100
4.23-4.389.10.12614252.201100
4.38-4.5690.10314132.264100
4.56-4.7790.09614312.407100
4.77-5.028.90.09714242.532100
5.02-5.338.90.09614352.651100
5.33-5.748.80.10114412.588100
5.74-6.328.80.09714522.42100
6.32-7.238.60.07614632.302100
7.23-9.18.50.04514782.18599.9
9.1-5080.03615512.17598.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 3.5→91.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.821 / WRfactor Rfree: 0.3388 / WRfactor Rwork: 0.2367 / FOM work R set: 0.7462 / SU B: 90.419 / SU ML: 0.643 / SU R Cruickshank DPI: 0.5687 / SU Rfree: 0.8008 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.801 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3388 1316 5.1 %RANDOM
Rwork0.2367 24266 --
obs0.2418 25582 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 166.28 Å2 / Biso mean: 94.047 Å2 / Biso min: 42.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.6 Å20 Å20 Å2
2---1.86 Å20 Å2
3----1.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→91.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10584 0 83 4 10671
Biso mean--90 75 -
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0210893
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8651.96914704
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0251270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.59624.294545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.914152026
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0721573
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.21592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0218140
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 105 -
Rwork0.272 1585 -
all-1690 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0062-0.0079-0.05210.84860.19551.45920.06420.16940.01070.1111-0.06590.2450.0931-0.03560.00170.11290.03790.09070.04720.0080.113266.43362.35191.95
20.53380.73040.38251.85170.22630.79550.10520.2317-0.1539-0.05070.1480.10110.3180.0088-0.25320.29820.01090.0340.2465-0.09640.301971.91837.68188.411
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-28 - 1053
2X-RAY DIFFRACTION1A1101
3X-RAY DIFFRACTION1B2001
4X-RAY DIFFRACTION1A1201 - 1204
5X-RAY DIFFRACTION2B327 - 598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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