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万見
- PDB-4otp: Crystal structure of the catalytic domain of the human RioK1 atyp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4otp
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of the human RioK1 atypical protein kinase in complex with ADP/Mg2+
要素Serine/threonine-protein kinase RIO1
キーワードTRANSFERASE / atypical kinase domain / RIO domain / ribosome biogenesis / pre-40S / preribosome / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


methyltransferase complex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / positive regulation of rRNA processing / preribosome, small subunit precursor / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / maturation of SSU-rRNA / ribosomal small subunit biogenesis / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity ...methyltransferase complex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / positive regulation of rRNA processing / preribosome, small subunit precursor / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / maturation of SSU-rRNA / ribosomal small subunit biogenesis / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / hydrolase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Rio1 / : / RIO kinase, conserved site / RIO1/ZK632.3/MJ0444 family signature. / RIO kinase / RIO-like kinase / : / RIO domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Serine/threonine-protein kinase Rio1 / : / RIO kinase, conserved site / RIO1/ZK632.3/MJ0444 family signature. / RIO kinase / RIO-like kinase / : / RIO domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Serine/threonine-protein kinase RIO1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者LaRonde, N.A. / Kiburu, I.N.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Dominant Rio1 kinase/ATPase catalytic mutant induces trapping of late pre-40S biogenesis factors in 80S-like ribosomes.
著者: Ferreira-Cerca, S. / Kiburu, I. / Thomson, E. / LaRonde, N. / Hurt, E.
履歴
登録2014年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase RIO1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2773
ポリマ－41,8251
非ポリマー4522
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.760, 78.760, 110.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase RIO1 / RioK1 / RIO kinase 1


分子量: 41825.223 Da / 分子数: 1 / 断片: RIO domain (UNP residues 143-494) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RIOK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BRS2, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 28% PEG400, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.2 M calcium chloride, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月10日
放射モノクロメーター: KOHZU HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→42.95 Å / Num. all: 11330 / Num. obs: 11336 / % possible obs: 99.95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 58.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 12.69
反射 シェル解像度: 2.7→2.796 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1101 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→42.949 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.4 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2434 1083 10.15 %
Rwork0.2036 --
obs0.2077 10668 94.11 %
all-11336 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→42.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1889 0 28 7 1924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141956
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32635
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.095742
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08291
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004334
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.82290.34481170.31611005X-RAY DIFFRACTION80
2.8229-2.97170.34391300.28531080X-RAY DIFFRACTION88
2.9717-3.15780.35751340.27661148X-RAY DIFFRACTION91
3.1578-3.40160.28491330.25481193X-RAY DIFFRACTION96
3.4016-3.74370.31551370.21071247X-RAY DIFFRACTION98
3.7437-4.2850.20451430.17131263X-RAY DIFFRACTION99
4.285-5.3970.20981420.16581281X-RAY DIFFRACTION100
5.397-42.95420.1981470.19171368X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.42574.12724.18326.11683.65413.6075-0.54451.5760.49250.22160.54450.37630.39672.1760.09122.04730.1458-0.10141.65230.1180.622630.027146.49996.6526
23.14530.20850.36442.1471-1.48573.3904-0.60210.22290.2108-0.24680.31750.0823-0.925-0.07630.27311.47630.2971-0.03161.1144-0.02980.531524.464844.594116.9876
32.1463-1.60331.08243.6327-0.03433.23040.26910.38570.4172-0.9025-0.3888-0.2427-0.20240.7586-1.72921.2610.5235-0.14230.9792-0.30090.476129.305832.474220.1483
41.64590.48010.18422.33910.38054.08220.42910.4136-0.4132-0.6338-0.19820.39390.32990.2003-0.12681.08640.4442-0.15320.8586-0.10520.604326.172733.68134.7157
54.6234-3.02960.06533.5915-1.69322.9263-0.2269-0.48160.61490.02790.1467-0.2736-0.90951.51590.49790.8530.2643-0.17751.1059-0.1380.548833.756134.493443.4232
66.1882-1.5176-0.40544.0842.4531.8071-0.0871-0.576-0.63110.2818-0.12970.30651.30550.341-0.0720.91920.3146-0.18120.535-0.02610.652228.56122.341548.3913
79.1627-3.4353-7.27264.10652.98556.47560.77320.11271.6286-0.5446-0.1225-0.4723-1.40570.1849-0.06620.88450.262-0.01291.23560.12440.566542.014731.374352.673
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 163 through 175 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 176 through 245 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 246 through 277 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 278 through 352 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 353 through 371 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 372 through 410 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 411 through 430 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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