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万見
- PDB-4oo6: Crystal structure of human KAP-beta2 bound to the NLS of HCC1 (He... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oo6
タイトルCrystal structure of human KAP-beta2 bound to the NLS of HCC1 (Hepato Cellular Carcinoma protein 1)
要素
  • RNA-binding protein 39
  • Transportin-1
キーワードTransport Protein/RNA Binding Protein / KARYOPHERIN / TRNAPORTIN / IMPORTIN / HEAT REPEATS / NUCLEAR IMPORT / PROTEIN TRANSPORT / NLS / Nuclear Localization Signal / RNA-binding protein / HCC1 / NUCLEOCYTOPLASMIC TRANSPORT: A TARGET FOR CELLULAR CONTROL (NPCXSTALS) / NEW YORK STRUCTURAL GENOMICS RESEARCH CONSORTIUM (NYSGRC) / PSI-Biology / Transport Protein-RNA Binding Protein complex / NPCXstals
機能・相同性
機能・相同性情報


RS domain binding / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / U1 snRNP binding / nuclear localization sequence binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / RNA processing / mRNA Splicing - Major Pathway ...RS domain binding / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / U1 snRNP binding / nuclear localization sequence binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / RNA processing / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / small GTPase binding / centriolar satellite / mRNA processing / protein import into nucleus / microtubule cytoskeleton / nuclear speck / cilium / nucleolus / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / Importin beta family / HEAT-like repeat / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain ...Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / Importin beta family / HEAT-like repeat / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein 39 / Transportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sampathkumar, P. / Brower, A. / Soniat, M. / Bonanno, J. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Rout, M.P. / Chook, Y.M. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) / Nucleocytoplasmic Transport: a Target for Cellular Control (NPCXstals)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of human KAP-beta2 bound to the NLS of HCC1 (Hepato Cellular Carcinoma protein 1)
著者: Sampathkumar, P. / Brower, A. / Soniat, M. / Bonanno, J. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Rout, M.P. / Chook, Y.M. / Almo, S.C.
履歴
登録2014年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transportin-1
B: RNA-binding protein 39


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3522
ポリマ－100,3522
非ポリマー00
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area37790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.584, 162.152, 68.501
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological hetreo-dimer formed by Kap-Beta2 (chain A) and HCC1-NLS (chain B)

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要素

#1: タンパク質 Transportin-1 / Importin beta-2 / Karyopherin beta-2 / M9 region interaction protein / MIP


分子量: 96766.773 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 9-331 and 375-898 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KPNB2, MIP1, TNPO1, TRN / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL CodonPlus / 参照: UniProt: Q92973
#2: タンパク質・ペプチド RNA-binding protein 39 / Hepatocellular carcinoma protein 1 / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing ...Hepatocellular carcinoma protein 1 / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Splicing factor HCC1


分子量: 3585.071 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 73-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCC1, RBM39, RNPC2 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL CodonPlus / 参照: UniProt: Q14498
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: "Protein (20 MM HEPES, PH 7.3, 110 MM POTASSIUM ACETATE, 2MM MAGNESIUM ACET ATE, 20% GLYCEROL, 2MM DTT); Reservoir (0.2 M Sodiumchloride, 0.8M Sodiumcitrate, 0.1M BisTris pH 6.25 ); Cryo (2.5 ...詳細: "Protein (20 MM HEPES, PH 7.3, 110 MM POTASSIUM ACETATE, 2MM MAGNESIUM ACET ATE, 20% GLYCEROL, 2MM DTT); Reservoir (0.2 M Sodiumchloride, 0.8M Sodiumcitrate, 0.1M BisTris pH 6.25 ); Cryo (2.5 M Sodiummalonate)">, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. all: 39520 / Num. obs: 39520 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 54.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.81 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 1.295 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 4389 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
CBASSデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4FDD

4fdd


解像度: 2.7→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 12.613 / SU ML: 0.246 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.416 / ESU R Free: 0.278 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2384 1977 5 %RANDOM
Rwork0.1886 ---
obs0.1912 39470 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 170.93 Å2 / Biso mean: 67.545 Å2 / Biso min: 31.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.24 Å20 Å2-0 Å2
2--3.52 Å2-0 Å2
3---0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6735 0 0 18 6753
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0196880
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026699
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.441.9779343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.825315440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0085841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.11725310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.998151234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3891534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21069
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0217698
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2626.3643373
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2616.3643372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.5219.5454211
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 147 -
Rwork0.35 2718 -
all-2865 -
obs-2718 99.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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