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- PDB-4omd: X-ray structure of human furin in complex with the competitive in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4omd
タイトルX-ray structure of human furin in complex with the competitive inhibitor Phac-RVR-Amba
要素
  • Furin
  • phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / pro-protein convertase / serine protease / competitive inhibitor / protease-inhibitor complex / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / regulation of endopeptidase activity / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport ...furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / regulation of endopeptidase activity / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / peptide biosynthetic process / cytokine precursor processing / secretion by cell / Pre-NOTCH Processing in Golgi / Synthesis and processing of ENV and VPU / nerve growth factor binding / Formation of the cornified envelope / symbiont-mediated induction of syncytium formation / Signaling by PDGF / trans-Golgi network transport vesicle / Signaling by NODAL / heparan sulfate binding / blastocyst formation / Elastic fibre formation / peptide hormone processing / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / zymogen activation / CD163 mediating an anti-inflammatory response / Activation of Matrix Metalloproteinases / Maturation of hRSV A proteins / regulation of protein catabolic process / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Collagen degradation / Uptake and function of anthrax toxins / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / regulation of signal transduction / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / viral life cycle / extracellular matrix organization / serine-type peptidase activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein maturation / peptide binding / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / trans-Golgi network / serine-type endopeptidase inhibitor activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / protein processing / Golgi lumen / peptidase activity / heparin binding / protease binding / endopeptidase activity / viral translation / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / viral protein processing / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / serine-type endopeptidase activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. ...Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Galactose-binding domain-like / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine / FORMIC ACID / Furin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Dahms, S.O. / Than, M.E.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: X-ray Structures of Human Furin in Complex with Competitive Inhibitors.
著者: Dahms, S.O. / Hardes, K. / Becker, G.L. / Steinmetzer, T. / Brandstetter, H. / Than, M.E.
履歴
登録2014年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Furin
B: Furin
C: Furin
D: Furin
E: Furin
F: Furin
H: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
I: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
J: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
K: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
L: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
N: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,73248
ポリマ－318,32112
非ポリマー1,41236
水11,908661
1
A: Furin
H: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2898
ポリマ－53,0532
非ポリマー2356
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
2
B: Furin
I: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2898
ポリマ－53,0532
非ポリマー2356
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area16930 Å2
手法PISA
3
C: Furin
J: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2898
ポリマ－53,0532
非ポリマー2356
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area16940 Å2
手法PISA
4
D: Furin
K: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2898
ポリマ－53,0532
非ポリマー2356
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
5
E: Furin
L: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2898
ポリマ－53,0532
非ポリマー2356
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
6
F: Furin
N: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2898
ポリマ－53,0532
非ポリマー2356
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area16880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.616, 152.612, 168.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 12分子 ABCDEFHIJKLN

#1: タンパク質
Furin / Dibasic-processing enzyme / Paired basic amino acid residue-cleaving enzyme / PACE


分子量: 52388.602 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 108-574 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FURIN, FUR, PACE, PCSK3 / プラスミド: pHLsec / Cell (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09958, furin
#2: タンパク質・ペプチド
phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine


タイプ: Peptide-like / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 664.845 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 参照: phenylacetyl-Arg-Val-Arg-(amidomethyl)benzamidine

-
非ポリマー , 4種, 697分子

#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 661 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 50mM Tris, 2.8M sodium formate, 0.015mM Cymal-7, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 100623 / Num. obs: 100092 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 26.8 Å2 / Rsym value: 0.131 / Net I/σ(I): 9.73
反射 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.84 / Num. unique all: 15879 / Rsym value: 0.448 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
CNS精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→50 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 5025 -shells
Rwork0.1934 ---
all-100727 --
obs-100091 99.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21620 0 60 661 22341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0068
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.375
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.512
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3262 670
Rwork0.2811 -
obs-12220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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