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万見
- PDB-4ol0: Crystal structure of transportin-SR2, a karyopherin involved in h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ol0
タイトルCrystal structure of transportin-SR2, a karyopherin involved in human disease, in complex with Ran
要素
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • Transportin-3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Human Karyopherins / Active Transport / Nucleus / ran GTP-Binding Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


annulate lamellae / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / snRNA import into nucleus / cellular response to mineralocorticoid stimulus / manchette / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein ...annulate lamellae / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / snRNA import into nucleus / cellular response to mineralocorticoid stimulus / manchette / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / protein localization to nucleolus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / GTP metabolic process / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / protein-containing complex localization / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / viral process / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / nuclear pore / sperm flagellum / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / centriole / Transcriptional regulation by small RNAs / positive regulation of protein import into nucleus / recycling endosome / small GTPase binding / protein import into nucleus / melanosome / GDP binding / nuclear envelope / mitotic cell cycle / actin cytoskeleton organization / G protein activity / midbody / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / GTP binding / chromatin / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Transportin-3/Importin-13 second TPR domain / Transportin-3/Importin-13 third TPR domain / : / Transportin-3/Importin-13 fourth TPR domain / : / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Ran GTPase ...: / : / Transportin-3/Importin-13 second TPR domain / Transportin-3/Importin-13 third TPR domain / : / Transportin-3/Importin-13 fourth TPR domain / : / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP-binding nuclear protein Ran / Transportin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Tsirkone, V.G. / Strelkov, S.V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2014
タイトル: Structure of transportin SR2, a karyopherin involved in human disease, in complex with Ran.
著者: Tsirkone, V.G. / Beutels, K.G. / Demeulemeester, J. / Debyser, Z. / Christ, F. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2014年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Transportin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0564
ポリマ－128,5092
非ポリマー5472
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area46090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.202, 109.970, 148.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / Androgen receptor-associated protein 24 / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Ras-related nuclear protein


分子量: 24456.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / プラスミド: pETSUK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 Transportin-3 / Importin-12 / Imp12 / Transportin-SR / TRN-SR


分子量: 104052.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNPO3, IPO12 / プラスミド: pETSUK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5L0
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.81 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 100mM MES, 4.8% MPD, 15.2% PEG6000, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→44.18 Å / Num. obs: 27515 / % possible obs: 99.3 %
反射 シェル最高解像度: 2.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→44.184 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2757 1381 5.02 %
Rwork0.2218 --
obs0.2244 27515 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→44.184 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8559 0 33 33 8625
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78611902
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9093241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291377
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031512
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9001-3.00370.34041420.30132559X-RAY DIFFRACTION100
3.0037-3.12390.36161370.292597X-RAY DIFFRACTION100
3.1239-3.26610.32781300.27532589X-RAY DIFFRACTION100
3.2661-3.43820.31591470.26412578X-RAY DIFFRACTION100
3.4382-3.65350.30771330.23792593X-RAY DIFFRACTION100
3.6535-3.93540.29721290.22142627X-RAY DIFFRACTION100
3.9354-4.33120.29161410.19782590X-RAY DIFFRACTION100
4.3312-4.95720.23021370.1842640X-RAY DIFFRACTION100
4.9572-6.24270.24511430.2332639X-RAY DIFFRACTION99
6.2427-44.1890.231420.1892722X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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