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- PDB-4oem: Crystal structure of Cathepsin C in complex with dipeptide substrates -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oem
タイトルCrystal structure of Cathepsin C in complex with dipeptide substrates
要素(Dipeptidyl peptidase 1 ...) x 2
キーワードHYDROLASE / beta barrel / dipeptidyl aminopeptidase I
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle ...dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / phosphatase binding / cysteine-type peptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / T cell mediated cytotoxicity / azurophil granule lumen / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / lysosome / immune response / endoplasmic reticulum lumen / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / centrosome / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. ...Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Lipocalin / Papain-like cysteine peptidase superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / LYSINE / Dipeptidyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Zhao, B. / Smallwood, A. / Concha, N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: The amino-acid substituents of dipeptide substrates of cathepsin C can determine the rate-limiting steps of catalysis.
著者: Rubach, J.K. / Cui, G. / Schneck, J.L. / Taylor, A.N. / Zhao, B. / Smallwood, A. / Nevins, N. / Wisnoski, D. / Thrall, S.H. / Meek, T.D.
履歴
登録2014年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 1 Heavy chain
B: Dipeptidyl peptidase 1 Light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,01613
ポリマ－49,7502
非ポリマー1,26611
水5,837324
1
A: Dipeptidyl peptidase 1 Heavy chain
B: Dipeptidyl peptidase 1 Light chain
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 1 Heavy chain
B: Dipeptidyl peptidase 1 Light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,03126
ポリマ－99,5004
非ポリマー2,53122
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area19280 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area28090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.920, 89.016, 115.098
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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Dipeptidyl peptidase 1 ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 Heavy chain / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPP-I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 42037.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPPI, CTSC
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#2: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 Light chain / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPP-I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 7712.558 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC, CPPI
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I

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糖 , 1種, 3分子

#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 6種, 332分子

#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 16-26% polyethylene glycol-3350 at pH 6.0-6.9 in 200 mM MgCl2, 100 mM Bis-Tris buffer, sitting drop, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
PH範囲: 6.0 - 6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. all: 86821 / Num. obs: 85432 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / Rsym value: 0.59 / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
BUSTER2.11.5精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.52→27.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9642 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU R Cruickshank DPI: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1777 3759 5.92 %RANDOM
Rwork0.1641 ---
obs0.1649 63506 94.47 %-
all-86821 --
原子変位パラメータBiso mean: 26.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2294 Å20 Å20 Å2
2---0.677 Å20 Å2
3----0.5525 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→27.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2727 0 77 324 3128
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015439HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.049685HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1146SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes61HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes842HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5439HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.55
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.42
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion364SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3635SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.52→1.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2835 220 5.68 %
Rwork0.2341 3656 -
all0.2367 3876 -
obs--94.47 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.5449 Å / Origin y: 16.2029 Å / Origin z: 16.6665 Å
111213212223313233
T-0.0281 Å2-0.0021 Å20.0324 Å2--0.0637 Å2-0.0205 Å2---0.0655 Å2
L0.8658 °2-0.1121 °20.0588 °2-0.7848 °20.07 °2--0.7043 °2
S0.008 Å °0.0033 Å °0.0037 Å °0.0935 Å °-0.018 Å °0.0729 Å °-0.1193 Å °-0.0704 Å °0.01 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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