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万見
- PDB-4odb: Crystal structure of the T1L reovirus attachment protein sigma1 i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4odb
タイトルCrystal structure of the T1L reovirus attachment protein sigma1 in complex with Junctional Adhesion Molecule-A
要素
  • Junctional adhesion molecule A
  • Outer capsid protein sigma-1
キーワードVIRAL PROTEIN / immunoglobulin fold / greek key motif / beta spiral / viral attachment protein / capsid protein / viral receptor / cell adhesion molecule
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of establishment of endothelial barrier / memory T cell extravasation / Tight junction interactions / regulation of membrane permeability / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to bicellular tight junction / viral outer capsid / actomyosin structure organization / positive regulation of platelet aggregation / tight junction ...positive regulation of establishment of endothelial barrier / memory T cell extravasation / Tight junction interactions / regulation of membrane permeability / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to bicellular tight junction / viral outer capsid / actomyosin structure organization / positive regulation of platelet aggregation / tight junction / intestinal absorption / negative regulation of stress fiber assembly / regulation of bicellular tight junction assembly / leukocyte cell-cell adhesion / positive regulation of Rho protein signal transduction / maintenance of blood-brain barrier / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / Integrin cell surface interactions / regulation of cytokine production / protein localization to plasma membrane / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / PDZ domain binding / Cell surface interactions at the vascular wall / regulation of actin cytoskeleton organization / cell-cell adhesion / cellular response to mechanical stimulus / integrin binding / cell junction / viral capsid / cell-cell junction / regulation of cell shape / virus receptor activity / cell adhesion / cadherin binding / inflammatory response / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Junctional adhesion molecule A / Virus attachment protein , globular domain / Viral attachment sigma 1, reoviral / Reovirus viral attachment protein sigma 1 / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type ...Junctional adhesion molecule A / Virus attachment protein , globular domain / Viral attachment sigma 1, reoviral / Reovirus viral attachment protein sigma 1 / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein sigma-1 / Junctional adhesion molecule A
類似検索 - 構成要素
生物種Mammalian orthoreovirus 1 (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Stettner, E. / Stehle, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The JAM-A binding site is conserved in reovirus sigma1: Structure of the T1L sigma1-JAM-A complex
著者: Stettner, E. / Reiss, K. / Dietrich, M. / Stehle, T.
履歴
登録2014年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer capsid protein sigma-1
B: Outer capsid protein sigma-1
C: Outer capsid protein sigma-1
D: Junctional adhesion molecule A
E: Junctional adhesion molecule A
F: Junctional adhesion molecule A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9306
ポリマ－90,9306
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12470 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area31920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.770, 156.770, 96.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Outer capsid protein sigma-1 / Sigma1 / Cell attachment protein / Hemagglutinin


分子量: 18791.027 Da / 分子数: 3 / 断片: Type 1 Lang sigma 1 head domain, residues 308-47 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mammalian orthoreovirus 1 (ウイルス)
株: Lang / 遺伝子: S1 / プラスミド: pET15-b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P04506
#2: タンパク質 Junctional adhesion molecule A / JAM-A / Junctional adhesion molecule 1 / JAM-1 / Platelet F11 receptor / Platelet adhesion molecule 1 / PAM-1


分子量: 11518.841 Da / 分子数: 3 / 断片: Ig-like V-type 1 domain, residues 28-129 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F11R, JAM1, JCAM, UNQ264/PRO301 / プラスミド: pGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9Y624
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.34 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.1 M MES, 17.1% PEG 20000, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月28日
放射モノクロメーター: double-channel cut fixed-exit monochromator for X-rays in the range from 6 to 17.5 keV; vertical collimation and focussing is achieved by mirrors.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 22879 / Num. obs: 22673 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 70.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1643 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3EOY (modified with chainsaw)

3eoy


解像度: 3.2→40.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8614 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8261 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2425 2267 10 %RANDOM
Rwork0.2109 ---
all0.2141 22861 --
obs0.2141 22669 99.16 %-
原子変位パラメータBiso mean: 81.61 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.5616 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→40.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6276 0 0 0 6276
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2142SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes162HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes924HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6435HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion852SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7194SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6435HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8775HARMONIC21.2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.97
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.72
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 -9.99 %
Rwork0.2592 2675 -
all0.2632 2972 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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