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万見
- PDB-4oby: Crystal Structure of E.coli Arginyl-tRNA Synthetase and Ligand Bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oby
タイトルCrystal Structure of E.coli Arginyl-tRNA Synthetase and Ligand Binding Studies Revealed Key Residues in Arginine Recognition
要素Arginine--tRNA ligase
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding ...Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Gyrase A; domain 2 / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / Arginine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.574 Å
データ登録者Bi, K. / Zheng, Y. / Dong, J. / Gao, F. / Wang, J. / Wang, Y. / Gong, W.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of E. coli arginyl-tRNA synthetase and ligand binding studies revealed key residues in arginine recognition.
著者: Bi, K. / Zheng, Y. / Gao, F. / Dong, J. / Wang, J. / Wang, Y. / Gong, W.
履歴
登録2014年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0242
ポリマ－64,8491
非ポリマー1751
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.599, 94.136, 62.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Arginine--tRNA ligase / Arginyl-tRNA synthetase / ArgRS


分子量: 64848.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: argS, b1876, JW1865 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11875, arginine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.41 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 10mg/ml protein sample in 20 mM Tris, pH 7.5, reservior solution - 50mM HEPES (pH 7.2), 100mM sodium acetate, 22% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 20541 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.6→50 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
CNS精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BS2 as ensemble 1 and 3GDZ as ensemble 2

1bs2

3gdz


解像度: 2.574→35.906 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1045 5.16 %RANDOM
Rwork0.2008 ---
all0.278 20371 --
obs0.2049 20270 98.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.574→35.906 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4247 0 12 30 4289
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014338
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.255887
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7941535
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047671
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006766
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5743-2.70990.43851420.32782668X-RAY DIFFRACTION95
2.7099-2.87970.31751500.25632742X-RAY DIFFRACTION100
2.8797-3.10190.3851350.25232774X-RAY DIFFRACTION100
3.1019-3.41380.38881690.28112718X-RAY DIFFRACTION99
3.4138-3.90730.28581480.20872768X-RAY DIFFRACTION99
3.9073-4.92080.21961590.1512784X-RAY DIFFRACTION100
4.9208-35.90980.20521420.15492771X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.0681 Å / Origin y: 66.6646 Å / Origin z: 20.3726 Å
111213212223313233
T0.3087 Å20.0371 Å20.0227 Å2-0.3121 Å20.0133 Å2--0.357 Å2
L1.1807 °2-0.3722 °20.3876 °2-1.7686 °2-0.488 °2--1.4263 °2
S-0.0179 Å °-0.0317 Å °-0.0207 Å °-0.0135 Å °0.1036 Å °0.1561 Å °-0.2156 Å °-0.2245 Å °-0.0402 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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