[日本語] English
万見
- PDB-4o9u: Mechanism of transhydrogenase coupling proton translocation and h... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o9u
タイトルMechanism of transhydrogenase coupling proton translocation and hydride transfer
要素
  • NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
  • NAD(P) transhydrogenase subunit beta
  • NAD/NADP transhydrogenase alpha subunit 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase / Couples proton motive / Hydride transfer / Holo-transhydrogease from Thermus thermophilus assembled from subunits alpha1 / alpha2 / truncated beta / and domain III as a dimer / Respiratory proton pump enzyme forming cytosolic NADP(H) / Protons and NAD(H) / NADP(H) / Proton translocation and hydride transfer / Periplasmic membrane and cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / NADP binding / oxidoreductase activity / nucleotide binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit, C-terminal / 4TM region of pyridine nucleotide transhydrogenase, mitoch / NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain ...NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit, C-terminal / 4TM region of pyridine nucleotide transhydrogenase, mitoch / NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / proton-translocating NAD(P)(+) transhydrogenase / proton-translocating NAD(P)(+) transhydrogenase / NAD(P) transhydrogenase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.926 Å
データ登録者Leung, J.H. / Yamaguchi, M. / Moeller, A. / Schurig-Briccio, L.A. / Gennis, R.B. / Potter, C.S. / Carragher, B. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structural biology. Division of labor in transhydrogenase by alternating proton translocation and hydride transfer.
著者: Leung, J.H. / Schurig-Briccio, L.A. / Yamaguchi, M. / Moeller, A. / Speir, J.A. / Gennis, R.B. / Stout, C.D.
履歴
登録2014年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
B: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
C: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
D: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
E: NAD/NADP transhydrogenase alpha subunit 1
F: NAD/NADP transhydrogenase alpha subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,37410
ポリマ－198,5616
非ポリマー2,8144
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30840 Å2
ΔGint-274 kcal/mol
Surface area68100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.331, 160.590, 139.624
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2


分子量: 10649.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 遺伝子: TT_C1779 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72GR9, EC: 1.6.1.2
#2: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit beta / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase subunit beta


分子量: 47371.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 遺伝子: TT_C1778 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72GS0, EC: 1.6.1.2
#3: タンパク質 NAD/NADP transhydrogenase alpha subunit 1


分子量: 41258.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 遺伝子: TT_C1780 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72GR8
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase subunit beta / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / 参照: EC: 1.6.1.2
#5: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50 mM MgCl2, 0.5 M trimethylamine N-oxide, 26% polyethylenglycol 400, 2% octyl glucoside, 0.1mM NADP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.12709 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Side scattering I-beam bent single crystal; asymmetric cut 4.9650 deg.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12709 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.926→38.9 Å / Num. all: 5015 / Num. obs: 4922 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 6.926→38.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.854 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU B: 331.29 / SU ML: 2.702 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 3.424 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28372 228 4.6 %RANDOM
Rwork0.21271 ---
obs0.21598 4694 98.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 160.054 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.34 Å2-0 Å2-9.66 Å2
2---16.37 Å20 Å2
3---23.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.926→38.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13434 0 184 0 13618
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01913900
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1021.99918905
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.96451794
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5223.424476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.273152288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1921579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.22246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02110135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.08815.8577203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.32123.7738988
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.84816.2336697
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined23.16121097
LS精密化 シェル解像度: 6.926→7.105 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 17 -
Rwork0.296 298 -
obs--86.78 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る