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万見
- PDB-4o93: Crystal structure of Thermus thermophilis transhydrogeanse domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o93
タイトルCrystal structure of Thermus thermophilis transhydrogeanse domain II dimer
要素
  • NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
  • NAD(P) transhydrogenase subunit beta
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Membrane domain dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


: / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / NADP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit, C-terminal / 4TM region of pyridine nucleotide transhydrogenase, mitoch / NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / proton-translocating NAD(P)(+) transhydrogenase / NAD(P) transhydrogenase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Leung, J.H. / Yamaguchi, M. / Moeller, A. / Schurig-Briccio, L.A. / Gennis, R.B. / Potter, C.S. / Carragher, B. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structural biology. Division of labor in transhydrogenase by alternating proton translocation and hydride transfer.
著者: Leung, J.H. / Schurig-Briccio, L.A. / Yamaguchi, M. / Moeller, A. / Speir, J.A. / Gennis, R.B. / Stout, C.D.
履歴
登録2013年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月28日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
B: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
C: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
D: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9576
ポリマ－76,5564
非ポリマー4012
水1629
1
A: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
B: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4783
ポリマ－38,2782
非ポリマー2011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7220 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area14800 Å2
手法PISA
2
C: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2
D: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4783
ポリマ－38,2782
非ポリマー2011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area14890 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17440 Å2
ΔGint-257 kcal/mol
Surface area26840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.408, 86.920, 98.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit alpha 2


分子量: 10168.106 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 遺伝子: TT_C1779 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72GR9, EC: 1.6.1.2
#2: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit beta / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase subunit beta


分子量: 28109.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 遺伝子: TT_C1778 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q72GS0, EC: 1.6.1.2
#3: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: lipidic subic phase / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 350 mM NH4-formate, 100mM Na-thiocynate, and 18% (v/v) 1-4-butanediol, lipidic subic phase, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9993 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→98.7 Å / Num. obs: 24865 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.77→98.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 12.749 / SU ML: 0.253 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.663 / ESU R Free: 0.351 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26858 1354 5.2 %RANDOM
Rwork0.20406 ---
obs0.20713 24865 96.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 83.705 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å2-0 Å2-0.58 Å2
2--0.28 Å2-0 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→98.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5201 0 2 9 5212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0195316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7721.9637234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5865704
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.37322.533150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.64615830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5371515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213813
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.2278.1782828
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.73912.2143528
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.6888.5922488
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.29771.5559049
LS精密化 シェル解像度: 2.77→2.842 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 62 -
Rwork0.332 1253 -
obs--65.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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