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万見
- PDB-4o6x: Crystal structure of human Ankyrin G death domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o6x
タイトルCrystal structure of human Ankyrin G death domain
要素Ankyrin-3
キーワードPROTEIN BINDING / alpha helix bundle / death domain / alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / membrane assembly / protein localization to axon / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / regulation of potassium ion transport / spectrin-associated cytoskeleton / magnesium ion homeostasis / positive regulation of membrane potential ...positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / membrane assembly / protein localization to axon / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / regulation of potassium ion transport / spectrin-associated cytoskeleton / magnesium ion homeostasis / positive regulation of membrane potential / plasma membrane organization / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / positive regulation of cation channel activity / axon initial segment / cytoskeletal anchor activity / positive regulation of sodium ion transport / Golgi to plasma membrane protein transport / node of Ranvier / costamere / cellular response to magnesium ion / Interaction between L1 and Ankyrins / neuromuscular junction development / spectrin binding / intercalated disc / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / positive regulation of protein targeting to membrane / neuronal action potential / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / T-tubule / cytoskeletal protein binding / axonogenesis / basal plasma membrane / sarcoplasmic reticulum / protein localization to plasma membrane / establishment of protein localization / neuromuscular junction / structural constituent of cytoskeleton / sarcolemma / Z disc / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / lysosome / cadherin binding / neuron projection / dendrite / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin-3, death domain / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain of unknown function DUF3447 / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas ...Ankyrin-3, death domain / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain of unknown function DUF3447 / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.103 Å
データ登録者Liu, Y. / Zhang, Y. / Wang, J.H.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of human Ankyrin G death domain.
著者: Liu, Y. / Zhang, Y. / Wang, J.H.
履歴
登録2013年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年2月11日Group: Other
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-3
B: Ankyrin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6432
ポリマ－27,6432
非ポリマー00
水1,18966
1
A: Ankyrin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8211
ポリマ－13,8211
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ankyrin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8211
ポリマ－13,8211
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ankyrin-3

B: Ankyrin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6432
ポリマ－27,6432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_664-x+3/2,-y+1,z-1/21
Buried area1170 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area9680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.452, 56.817, 81.949
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-3 / ANK-3 / Ankyrin-G


分子量: 13821.483 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 4088-4200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANK3, Ankyrin G / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12955
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG4000, NaAc, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月25日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 28939 / Num. obs: 12601 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 1.037 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.148.10.6735941.003199.5
2.14-2.188.10.586161.007198.2
2.18-2.228.10.4876131.06198.2
2.22-2.268.10.4116081.019199.3
2.26-2.318.10.3945961.009198.7
2.31-2.378.10.3856191.043198.9
2.37-2.428.10.3246091.009198.9
2.42-2.4980.2966161.009198.9
2.49-2.568.10.2266161.016199
2.56-2.6580.2046001.005199
2.65-2.7480.1786261.011199.4
2.74-2.8580.1446211.033199.5
2.85-2.9880.1126261.021199.5
2.98-3.1480.0846311.009199.7
3.14-3.337.90.0646251.07199.4
3.33-3.597.90.0576311.124199.4
3.59-3.957.80.0636361.025199.7
3.95-4.527.70.0576531.033199.8
4.52-5.77.30.0426421.093197.9
5.7-507.10.0327101.144198.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4D8O

4d8o


解像度: 2.103→39.074 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8202 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 24.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2314 587 4.92 %
Rwork0.1822 --
obs0.1846 11928 94.77 %
all-28939 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.895 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 111.05 Å2 / Biso mean: 48.7308 Å2 / Biso min: 24.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.716 Å20 Å2-0 Å2
2--11.2222 Å20 Å2
3----9.5062 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.103→39.074 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1540 0 0 66 1606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8972110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056254
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003266
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.836574
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.103-2.31470.28251330.22022570270388
2.3147-2.64950.3081420.20222779292194
2.6495-3.33780.2551680.19262887305597
3.3378-39.08040.19371440.16663105324999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5747-0.1271-0.43490.707-0.25632.4655-0.0281-0.2736-0.2130.2536-0.018-0.010.0652-0.04160.05560.3489-0.02290.01120.29450.00440.286523.217631.756755.5138
21.25040.84940.03341.27580.51950.6988-0.2210.4243-0.0036-0.20120.23620.11090.0721-0.20020.00380.3294-0.1234-0.02050.50920.0060.278823.412932.929428.6764
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B'B2 - 101
4X-RAY DIFFRACTION2chain 'A'A2 - 101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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