[日本語] English
万見
- PDB-4o62: CW-type zinc finger of ZCWPW2 in complex with the amino terminus ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o62
タイトルCW-type zinc finger of ZCWPW2 in complex with the amino terminus of histone H3
要素
  • Histone H3.3
  • Zinc finger CW-type PWWP domain protein 2
キーワードMETAL/DNA BINDING PROTEIN / zinc finger / histone / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / METAL-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / histone H3K4me3 reader activity / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization ...negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / histone H3K4me3 reader activity / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / : / spermatid development / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Zinc finger CW-type PWWP domain protein ZCWPW1/ZCWPW2 / Herpes Virus-1 - #100 / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / Herpes Virus-1 / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H3 signature 1. ...Zinc finger CW-type PWWP domain protein ZCWPW1/ZCWPW2 / Herpes Virus-1 - #100 / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / Herpes Virus-1 / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H3.3 histone B / Histone H3.3 / Zinc finger CW-type PWWP domain protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Dong, A. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Family-wide Characterization of Histone Binding Abilities of Human CW Domain-containing Proteins.
著者: Liu, Y. / Tempel, W. / Zhang, Q. / Liang, X. / Loppnau, P. / Qin, S. / Min, J.
履歴
登録2013年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Zinc finger CW-type PWWP domain protein 2
B: Zinc finger CW-type PWWP domain protein 2
C: Zinc finger CW-type PWWP domain protein 2
D: Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,72634
ポリマ－22,5304
非ポリマー19630
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.095, 127.095, 63.046
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細AS PER THE AUTHORS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN

-
要素

#1: タンパク質 Zinc finger CW-type PWWP domain protein 2


分子量: 7078.734 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 21-78 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZCWPW2 / プラスミド: pET28a-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q504Y3
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.3


分子量: 1293.516 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-12 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: K7ES00, UniProt: P84243*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 27 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 2 M ammonium sulfate, 2% PEG400, 0.1 M sodium HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.28303 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28303 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→41.46 Å / Num. obs: 36371 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.78→1.82 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.011 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. measured all: 11373 / Num. unique all: 2051 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.2.14データスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.78→41.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / WRfactor Rfree: 0.1777 / WRfactor Rwork: 0.1557 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8528 / SU B: 3.963 / SU ML: 0.062 / SU R Cruickshank DPI: 0.0728 / SU Rfree: 0.0739 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: MODEL AUTO BUILDING WAS PERFORMED WIT ARP/WARP. MANUAL MODEL BUILDING WAS DONE IN COOT. MODEL GEOMETRY WAS VALIDATED WITH MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 1587 4.4 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.1646 ---
obs0.1656 36369 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.64 Å2 / Biso mean: 36.6352 Å2 / Biso min: 17.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.01 Å2-0.5 Å20 Å2
2---1.01 Å20 Å2
3---3.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→41.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1462 0 30 169 1661
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.021518
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.371.9092067
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.74733002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3345181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.33525.61889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.1115254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.769157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2213
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021763
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4892.204708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.4482.193707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3343.254880
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.826 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 181 -
Rwork0.281 2487 -
all-2668 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.51713.9482-0.2815.01010.63021.50660.0757-0.25470.14830.0271-0.16860.30710.0283-0.37330.09290.0112-0.021-0.01990.1434-0.00560.07242.509825.586433.5332
22.4753-1.26570.63087.3716-2.11732.11920.0013-0.1092-0.11490.2519-0.0107-0.34060.24060.2180.00940.17040.0182-0.04540.0482-0.00280.169119.019610.462829.511
32.653.0707-1.94726.6815-2.63842.82720.0230.055-0.1315-0.1589-0.1088-0.09630.1567-0.07380.08580.03130.0022-0.01220.0147-0.00020.023917.860134.260119.9439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 1001
2X-RAY DIFFRACTION2B22 - 1001
3X-RAY DIFFRACTION3C21 - 1001

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る