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- PDB-4o38: Crystal structure of the human cyclin G associated kinase (GAK) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o38
タイトルCrystal structure of the human cyclin G associated kinase (GAK)
要素Cyclin-G-associated kinase
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / protein kinase / serine/threonine kinase / cyclin G / p53 / clathrine / membrane trafficking / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / ATP-binding / Cell cycle / Cell junction / Golgi apparatus / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of clathrin coat assembly / Golgi to lysosome transport / synaptic vesicle uncoating / clathrin coat disassembly / protein localization to Golgi apparatus / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / endoplasmic reticulum organization / clathrin-coated vesicle / clathrin binding ...regulation of clathrin coat assembly / Golgi to lysosome transport / synaptic vesicle uncoating / clathrin coat disassembly / protein localization to Golgi apparatus / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / endoplasmic reticulum organization / clathrin-coated vesicle / clathrin binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Golgi organization / : / intracellular transport / receptor-mediated endocytosis / cyclin binding / protein localization to plasma membrane / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / vesicle / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain ...Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUCCINIC ACID / Cyclin-G-associated kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.097 Å
データ登録者Zhang, R. / Hatzos-Skintges, C. / Weger, A. / Chaikuad, A. / Eswaran, J. / Fedorov, O. / King, O. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. ...Zhang, R. / Hatzos-Skintges, C. / Weger, A. / Chaikuad, A. / Eswaran, J. / Fedorov, O. / King, O. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Knapp, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the human cyclin G associated kinase (GAK)
著者: Zhang, R. / Hatzos-Skintges, C. / Weger, A. / Chaikuad, A. / Eswaran, J. / Fedorov, O. / King, O. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Knapp, S. / Joachimiak, A.
履歴
登録2013年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年1月1日ID: 3LL6
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-G-associated kinase
B: Cyclin-G-associated kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8266
ポリマ－76,4052
非ポリマー4204
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area24390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.425, 103.425, 131.951
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-589-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 26 - 334 / Label seq-ID: 17 - 325

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The dimeric form in the asymmetric unit could occur at high concentration, and represent an inactive form of the kinase. Monomeric state is the active form.

-
要素

#1: タンパク質 Cyclin-G-associated kinase


分子量: 38202.582 Da / 分子数: 2 / 断片: kinase domain (11-347) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GAK / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O14976, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID


分子量: 118.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.87 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.0M succinic acid, 0.1M Bis-Tris Propane, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794, 0.97912
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.979121
反射解像度: 2.097→74.11 Å / Num. all: 48311 / Num. obs: 48245 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.5 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 36.6
反射 シェル解像度: 2.097→2.14 Å / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.957 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2356 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.097→74.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 6.986 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19502 2442 5.1 %RANDOM
Rwork0.16469 ---
obs0.1662 45803 99.77 %-
all-48245 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.877 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å2-0.07 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.44 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.265 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.097→74.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4268 0 28 254 4550
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0194426
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5681.9835988
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0139889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.265555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.96524.412204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.40215762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0661528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2681
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214989
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0333.0972184
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.033.0952183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7394.6062724
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.7394.6072725
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1223.5842242
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.063.5812240
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.4075.1723255
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.41125.2674955
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.4125.2764956
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 15976 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.097→2.151 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 189 -
Rwork0.223 3286 -
obs--98.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.89680.92031.71443.56360.88634.48510.0120.1789-0.1029-0.2253-0.11640.4270.0604-0.34580.10430.36450.0280.02080.2451-0.0090.146964.598677.54812.2767
22.1611-0.1049-1.2230.9016-0.71361.4020.01490.12830.17010.06570.1056-0.0569-0.0654-0.191-0.12050.30330.03260.06740.2253-0.04310.145862.636468.643421.0942
30.812-0.3337-0.87671.34020.68491.2994-0.01640.1251-0.1594-0.0114-0.14170.0780.005-0.12030.1580.26040.04030.11510.1848-0.09540.157271.74248.89268.87
44.9846-0.3629-1.621111.06873.073613.6905-0.4679-0.0243-1.41950.4437-0.11120.15441.7448-0.62370.57920.58250.01550.30310.05370.04160.475256.627331.241647.6705
51.920.4201-1.88840.4999-0.511.9222-0.3056-0.1103-0.2976-0.1957-0.0566-0.09110.37190.07210.36210.31610.0540.0740.2328-0.02920.127553.058846.780444.3326
60.6523-0.1761-0.8460.71650.08121.21040.07180.1025-0.0728-0.196-0.1265-0.06140.0216-0.05480.05480.26010.04250.010.2492-0.05320.077449.118258.686840.1171
71.5832-0.4919-0.51980.68920.19053.36930.03590.05540.0113-0.0192-0.12390.06950.0717-0.17620.0880.22910.0462-0.00680.2489-0.0680.11433963.581450.1803
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 68
2X-RAY DIFFRACTION2A69 - 128
3X-RAY DIFFRACTION3A129 - 334
4X-RAY DIFFRACTION4B26 - 64
5X-RAY DIFFRACTION5B65 - 169
6X-RAY DIFFRACTION6B170 - 262
7X-RAY DIFFRACTION7B263 - 337

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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