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- PDB-4o33: Crystal Structure of human PGK1 3PG and terazosin(TZN) ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o33
タイトルCrystal Structure of human PGK1 3PG and terazosin(TZN) ternary complex
要素Phosphoglycerate kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE ACTIVATOR / ENZYME-DRUG COMPLEX / TRANSFERASE-TRANSFERASE ACTIVITOR complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE ACTIVATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Manipulation of host energy metabolism / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / protein-disulfide reductase (NAD(P)H) activity / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / Glycolysis / plasminogen activation / phosphorylation / epithelial cell differentiation ...Manipulation of host energy metabolism / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / protein-disulfide reductase (NAD(P)H) activity / Gluconeogenesis / canonical glycolysis / Glycolysis / plasminogen activation / phosphorylation / epithelial cell differentiation / negative regulation of angiogenesis / gluconeogenesis / glycolytic process / ADP binding / cellular response to hypoxia / membrane raft / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate kinase, N-terminal domain / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / Chem-TZN / Phosphoglycerate kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Li, X.L. / Finci, L.I. / Wang, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Terazosin activates Pgk1 and Hsp90 to promote stress resistance.
著者: Chen, X. / Zhao, C. / Li, X. / Wang, T. / Li, Y. / Cao, C. / Ding, Y. / Dong, M. / Finci, L. / Wang, J.H. / Li, X. / Liu, L.
履歴
登録2013年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月26日Group: Database references
改定 1.22014年12月31日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2343
ポリマ－44,6611
非ポリマー5732
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.817, 73.754, 93.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-841-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphoglycerate kinase 1 / Cell migration-inducing gene 10 protein / Primer recognition protein 2 / PRP 2


分子量: 44660.566 Da / 分子数: 1 / 断片: protein / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PGK1, PGKA, MIG10, OK/SW-cl.110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00558, phosphoglycerate kinase
#2: 化合物 ChemComp-TZN / [4-(4-amino-6,7-dimethoxyquinazolin-2-yl)piperazin-1-yl][(2R)-tetrahydrofuran-2-yl]methanone / Terazosin / (R)-テラゾシン


分子量: 387.433 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H25N5O4 / コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-3PG / 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 3-ホスホグリセリン酸


分子量: 186.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.44 %
結晶化温度: 291 K / pH: 8
詳細: 25-30% PEG 4000,0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291 KK

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月24日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 24406 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.13→2.17 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CCP4モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XE6

2xe6


解像度: 2.1→34.3 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 1998 8.19 %
Rwork0.193 --
obs0.196 24391 95.9 %
all-2160 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→34.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3123 0 39 308 3470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163213
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3434333
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2551210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088492
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006555
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1051-2.15780.30611180.23351327X-RAY DIFFRACTION81
2.1578-2.21610.28951460.25071635X-RAY DIFFRACTION100
2.2161-2.28130.33891370.26691548X-RAY DIFFRACTION93
2.2813-2.35490.23581450.22581620X-RAY DIFFRACTION100
2.3549-2.4390.25451470.20061648X-RAY DIFFRACTION100
2.439-2.53670.25121480.22411658X-RAY DIFFRACTION100
2.5367-2.65210.28581460.22071626X-RAY DIFFRACTION100
2.6521-2.79180.24951480.2221661X-RAY DIFFRACTION100
2.7918-2.96670.24271480.21871664X-RAY DIFFRACTION100
2.9667-3.19560.22531480.20611657X-RAY DIFFRACTION99
3.1956-3.51690.21191470.1861638X-RAY DIFFRACTION98
3.5169-4.02510.19851230.17021393X-RAY DIFFRACTION83
4.0251-5.06860.15341430.15831591X-RAY DIFFRACTION93
5.0686-34.30810.19041540.15731727X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.0959 Å / Origin y: 17.133 Å / Origin z: 21.9244 Å
111213212223313233
T0.1413 Å20.0122 Å2-0.0113 Å2-0.1475 Å20.0011 Å2--0.1373 Å2
L0.4562 °20.1073 °2-0.3668 °2-0.1581 °2-0.0207 °2--0.4434 °2
S0.0156 Å °-0.0305 Å °0.0103 Å °0.0141 Å °-0.0241 Å °-0.0278 Å °-0.0239 Å °-0.0001 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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