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万見
- PDB-4nzp: The crystal structure of argininosuccinate synthase from Campylob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nzp
タイトルThe crystal structure of argininosuccinate synthase from Campylobacter jejuni subsp. jejuni NCTC 11168
要素Argininosuccinate synthase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / structural genomics (構造ゲノミクス) / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases (アメリカ国立アレルギー・感染症研究所)
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate synthase / argininosuccinate synthase activity / arginine biosynthetic process / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthase, type 1 subfamily / Argininosuccinate synthase / Argininosuccinate synthase, conserved site / Argininosuccinate synthetase, catalytic/multimerisation domain body / Arginosuccinate synthase N-terminal HUP domain / Argininosuccinate synthase signature 1. / Argininosuccinate synthase signature 2. / HUPs ...Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthase, type 1 subfamily / Argininosuccinate synthase / Argininosuccinate synthase, conserved site / Argininosuccinate synthetase, catalytic/multimerisation domain body / Arginosuccinate synthase N-terminal HUP domain / Argininosuccinate synthase signature 1. / Argininosuccinate synthase signature 2. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Argininosuccinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.307 Å
データ登録者Tan, K. / Gu, M. / Zhang, R. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of argininosuccinate synthase from Campylobacter jejuni subsp. jejuni NCTC 11168
著者: Tan, K. / Gu, M. / Zhang, R. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2013年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Argininosuccinate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9101
ポリマ－45,9101
非ポリマー00
水2,522140
1
A: Argininosuccinate synthase

A: Argininosuccinate synthase

A: Argininosuccinate synthase

A: Argininosuccinate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,6414
ポリマ－183,6414
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area23880 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area52160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.646, 97.360, 141.526
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-628-

HOH

詳細Experimentally unknown. It is predicted that the chain A and its three symmetry-related monomers by operators of (-x-1,y,-z), (-x-1,-y,z) and (x,-y,-z) form a tetramer.

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要素

#1: タンパク質 Argininosuccinate synthase / / Citrulline--aspartate ligase


分子量: 45910.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni (カンピロバクター)
株: NCTC 11168 / 遺伝子: argG, Campylobacter jejuni, Cj0665c / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)magic / 参照: UniProt: Q9PHK7, argininosuccinate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES, 10% (w/v) PEG6000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月1日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 19759 / Num. obs: 19759 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -5 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 35.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 16.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry: 1J1Z

1j1z


解像度: 2.307→29.571 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2438 1009 5.11 %random
Rwork0.1798 ---
obs0.183 19732 98.32 %-
all-19732 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.307→29.571 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2972 0 0 140 3112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073034
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0444105
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1851104
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3072-2.42880.28111370.2292589X-RAY DIFFRACTION97
2.4288-2.58090.2631520.2092673X-RAY DIFFRACTION100
2.5809-2.78010.3111480.19712698X-RAY DIFFRACTION100
2.7801-3.05960.30911490.19972682X-RAY DIFFRACTION100
3.0596-3.50170.31241550.19282688X-RAY DIFFRACTION100
3.5017-4.40940.19341420.15192720X-RAY DIFFRACTION99
4.4094-29.57320.19161260.1692673X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45390.5215-1.63910.965-0.10214.1483-0.08440.4674-0.1094-0.38190.0993-0.1307-0.0148-0.1934-0.03090.44410.07840.02550.483-0.08590.3644-16.8631-15.4832-27.4663
21.37940.0579-0.21851.58540.06281.44660.0791-0.0367-0.23010.04370.0321-0.05260.36980.1635-0.10630.32370.035-0.05960.25060.0080.2426-25.5126-18.3751-0.0357
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 188 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 189 through 406 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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