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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 4nxt | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51 | ||||||
要素 | Mitochondrial dynamic protein MID51 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / nucleotidyltransferase / protein-protein interaction / ADP / GDP / mitochondrial fission / mitochondria / membrane-anchored | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報positive regulation of mitochondrial fusion / mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of protein targeting to membrane / ADP binding / GDP binding / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.12 Å | ||||||
データ登録者 | Richter, V. / Ryan, M.T. / Kvansakul, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2014タイトル: Structural and functional analysis of MiD51, a dynamin receptor required for mitochondrial fission. 著者: Richter, V. / Palmer, C.S. / Osellame, L.D. / Singh, A.P. / Elgass, K. / Stroud, D.A. / Sesaki, H. / Kvansakul, M. / Ryan, M.T. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 4nxt.cif.gz | 755.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb4nxt.ent.gz | 642.9 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 4nxt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 4nxt_validation.pdf.gz | 482.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 4nxt_full_validation.pdf.gz | 494.5 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 4nxt_validation.xml.gz | 52 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 4nxt_validation.cif.gz | 72.9 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/4nxt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/4nxt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 38822.656 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 119-463 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)遺伝子: candidate 7-like, MID51, MIEF1, SMCR7L, Smith-Magenis syndrome chromosome region プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: ![]() #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.65 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 16% PEG 8000, 0.1M HEPES, 10% 2-propanol, 0.2M ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å |
| 検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月21日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.9537 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.12→40.67 Å / Num. obs: 79550 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 11 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.12→2.23 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 79550 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.12→39.007 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 28.41 / 立体化学のターゲット値: ML
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.12→39.007 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用













PDBj








