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- PDB-4nup: Crystal structure of mouse N-cadherin EC1-2 with AA insertion bet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nup
タイトルCrystal structure of mouse N-cadherin EC1-2 with AA insertion between residues 2 and 3
要素N-CADHERIN EC1-2
キーワードCELL ADHESION / cell adhesion molecule
機能・相同性
機能・相同性情報


mesenchymal cell migration / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / positive regulation of synaptic vesicle clustering / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / Adherens junctions interactions / gamma-catenin binding ...mesenchymal cell migration / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / positive regulation of synaptic vesicle clustering / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / Adherens junctions interactions / gamma-catenin binding / synaptic vesicle clustering / neural crest cell development / telencephalon development / desmosome / glial cell differentiation / neuroepithelial cell differentiation / type B pancreatic cell development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / neuronal stem cell population maintenance / alpha-catenin binding / fascia adherens / apicolateral plasma membrane / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / Myogenesis / regulation of Rho protein signal transduction / catenin complex / brain morphogenesis / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / blood vessel morphogenesis / postsynaptic specialization membrane / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of myelination / regulation of axonogenesis / cortical actin cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / plasma membrane raft / intercalated disc / homeostasis of number of cells / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / striated muscle cell differentiation / synapse assembly / T-tubule / protein tyrosine kinase binding / protein localization to plasma membrane / adherens junction / modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / sarcolemma / cerebral cortex development / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / cell-cell junction / cell migration / apical part of cell / lamellipodium / regulation of protein localization / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / positive regulation of MAPK cascade / postsynaptic density / cell adhesion / neuron projection / cadherin binding / apical plasma membrane / glutamatergic synapse / calcium ion binding / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / enzyme binding / cell surface / protein-containing complex / RNA binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin-2 / Cadherin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jin, X.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural and energetic determinants of adhesive binding specificity in type I cadherins.
著者: Vendome, J. / Felsovalyi, K. / Song, H. / Yang, Z. / Jin, X. / Brasch, J. / Harrison, O.J. / Ahlsen, G. / Bahna, F. / Kaczynska, A. / Katsamba, P.S. / Edmond, D. / Hubbell, W.L. / Shapiro, L. / Honig, B.
履歴
登録2013年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-CADHERIN EC1-2
B: N-CADHERIN EC1-2
C: N-CADHERIN EC1-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,68013
ポリマ－71,2793
非ポリマー40110
水10,377576
1
A: N-CADHERIN EC1-2
B: N-CADHERIN EC1-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7608
ポリマ－47,5192
非ポリマー2406
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area21320 Å2
手法PISA
2
C: N-CADHERIN EC1-2
ヘテロ分子

C: N-CADHERIN EC1-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,84010
ポリマ－47,5192
非ポリマー3218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area21480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.504, 65.791, 102.505
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 N-CADHERIN EC1-2


分子量: 23759.646 Da / 分子数: 3 / 断片: unp residues 160-374 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdh2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3UIC2, UniProt: P15116*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 576 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.3M magnesium formate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月9日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 34109 / Num. obs: 33779 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→19.963 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2288 1665 5.05 %random
Rwork0.1722 ---
obs0.175 33678 98.98 %-
all-33779 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.963 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5010 0 10 576 5596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.267059
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2621943
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059820
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007952
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6806-2.75930.31211340.23792326X-RAY DIFFRACTION88
2.7593-2.84810.28861350.22912661X-RAY DIFFRACTION100
2.8481-2.94960.30561500.21392618X-RAY DIFFRACTION100
2.9496-3.06730.25381250.21062679X-RAY DIFFRACTION100
3.0673-3.20640.27131300.20042664X-RAY DIFFRACTION100
3.2064-3.37470.24051430.18732672X-RAY DIFFRACTION100
3.3747-3.58490.24131410.17152674X-RAY DIFFRACTION100
3.5849-3.85990.21871560.15722672X-RAY DIFFRACTION100
3.8599-4.2450.20871350.14012704X-RAY DIFFRACTION100
4.245-4.85150.15551390.12262720X-RAY DIFFRACTION100
4.8515-6.08360.19451420.14892754X-RAY DIFFRACTION100
6.0836-19.9640.22611720.18642832X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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