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- PDB-4nsl: X-ray Crystal structure of Adenylosuccinate Lyase from Salmonella... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nsl
タイトルX-ray Crystal structure of Adenylosuccinate Lyase from Salmonella typhimurium
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / Purine biosynthesis / homotetramer / aspartase/fumarase superfamily / interface binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Adenylosuccinate lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 ...Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Adenylosuccinate lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PENTANE-1,5-DIAMINE / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Banerjee, S. / Agrawal, M.J. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallographic and kinetic studies on Adenylosuccinate Lyase from Salmonella typhimurium
著者: Banerjee, S. / Agrawal, M.J. / Murthy, N.M. / Balaram, H. / Savithri, H.S. / N Murthy, M.R.
履歴
登録2013年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
C: Adenylosuccinate lyase
D: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,0866
ポリマ－212,8814
非ポリマー2042
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28910 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area57260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.708, 102.297, 198.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Adenylosuccinate lyase


分子量: 53220.352 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
株: 14028S / 遺伝子: purB, STM1232 / プラスミド: pRSET C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q8ZPZ6, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物 ChemComp-N2P / PENTANE-1,5-DIAMINE / カダベリン


分子量: 102.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14N2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.16 %
結晶化温度: 291 K / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium pH 7.5 containing 10% v/v 2-propanol and 20% w/v polyethylene glycol 4,000, Under Oil, Microbatch Method, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54179
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年10月28日
放射モノクロメーター: OSMIC MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 35555 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 54.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PTS

2pts


解像度: 3→33.61 Å / SU ML: 0.43 / Isotropic thermal model: 35.12 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 1779 5 %
Rwork0.22 --
obs0.223 35555 97.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.29 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7838 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.4289 Å2-0 Å2
3---2.2127 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→33.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14015 0 14 39 14068
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00615079
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76319482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3385163
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0532217
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032516
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9996-3.08060.35991290.30242255X-RAY DIFFRACTION87
3.0806-3.17120.35851180.30412496X-RAY DIFFRACTION95
3.1712-3.27350.36261350.26392553X-RAY DIFFRACTION97
3.2735-3.39040.31641510.24582582X-RAY DIFFRACTION99
3.3904-3.5260.2911360.2342615X-RAY DIFFRACTION99
3.526-3.68620.31791270.23182618X-RAY DIFFRACTION99
3.6862-3.88030.271340.20482614X-RAY DIFFRACTION99
3.8803-4.1230.26941310.19782641X-RAY DIFFRACTION99
4.123-4.44070.22831430.17782637X-RAY DIFFRACTION99
4.4407-4.88640.22961340.17992659X-RAY DIFFRACTION99
4.8864-5.59070.291140.20622677X-RAY DIFFRACTION99
5.5907-7.0330.3061430.23252686X-RAY DIFFRACTION99
7.033-33.60830.19831840.20952743X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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