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万見
- PDB-4njs: Crystal structure of multidrug-resistant clinical isolate A02 HIV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4njs
タイトルCrystal structure of multidrug-resistant clinical isolate A02 HIV-1 protease in complex with non-peptidic inhibitor, GRL008
要素Protease
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / multidrug-resistance / HIV-1 protease / non-peptidic inhibitor / protease inhibitor / darunavir analog / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G08 / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Yedidi, R.S. / Garimella, H. / Kaufman, J.D. / Das, D. / Wingfield, P.T. / Ghosh, A.K. / Mitsuya, H.
引用ジャーナル: Antimicrob.Agents Chemother. / 年: 2014
タイトル: A Conserved Hydrogen-Bonding Network of P2 bis-Tetrahydrofuran-Containing HIV-1 Protease Inhibitors (PIs) with a Protease Active-Site Amino Acid Backbone Aids in Their Activity against PI-Resistant HIV.
著者: Yedidi, R.S. / Garimella, H. / Aoki, M. / Aoki-Ogata, H. / Desai, D.V. / Chang, S.B. / Davis, D.A. / Fyvie, W.S. / Kaufman, J.D. / Smith, D.W. / Das, D. / Wingfield, P.T. / Maeda, K. / Ghosh, A.K. / Mitsuya, H.
履歴
登録2013年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22014年6月25日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
C: Protease
D: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6066
ポリマ－43,4554
非ポリマー1,1512
水6,810378
1
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3033
ポリマ－21,7272
非ポリマー5761
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4050 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area9400 Å2
手法PISA
2
C: Protease
D: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3033
ポリマ－21,7272
非ポリマー5761
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area9610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.632, 57.995, 88.111
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Protease


分子量: 10863.748 Da / 分子数: 4 / 変異: F95C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9J006
#2: 化合物 ChemComp-G08 / (3R,3aS,6aR)-hexahydrofuro[2,3-b]furan-3-yl [(2S,3R)-4-{[(4-carbamoylphenyl)sulfonyl](2-methylpropyl)amino}-3-hydroxy-1-phenylbutan-2-yl]carbamate


分子量: 575.674 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H37N3O8S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.6 M ammonium sulfate (precipitant), 0.1 M citric acid (buffer), pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→35.37 Å / Num. obs: 41155 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル解像度: 1.8→1.8447 Å / Rmerge(I) obs: 0.09 / Mean I/σ(I) obs: 23.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→35.37 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2161 2067 5.05 %
Rwork0.1823 --
obs0.1839 40957 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3044 0 80 378 3502
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073186
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.164330
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1431220
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004544
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.84470.27031420.23432319X-RAY DIFFRACTION89
1.8447-1.89080.28681220.21472539X-RAY DIFFRACTION97
1.8908-1.94190.25341530.2052595X-RAY DIFFRACTION98
1.9419-1.9990.27481360.19712564X-RAY DIFFRACTION99
1.999-2.06360.22181520.18832576X-RAY DIFFRACTION99
2.0636-2.13730.2251290.17522618X-RAY DIFFRACTION99
2.1373-2.22290.23041270.17442607X-RAY DIFFRACTION99
2.2229-2.3240.22531270.18982601X-RAY DIFFRACTION99
2.324-2.44650.24511410.19172627X-RAY DIFFRACTION99
2.4465-2.59980.24771510.19832614X-RAY DIFFRACTION99
2.5998-2.80040.23371120.20392644X-RAY DIFFRACTION99
2.8004-3.08210.21651430.19752596X-RAY DIFFRACTION99
3.0821-3.52770.2051510.17572621X-RAY DIFFRACTION99
3.5277-4.44320.16261430.15382670X-RAY DIFFRACTION100
4.4432-35.37720.20031380.16982699X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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