[日本語] English
万見
- PDB-4njp: Proteolysis inside the membrane is a rate-governed reaction not D... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4njp
タイトルProteolysis inside the membrane is a rate-governed reaction not Driven by substrate affinity
要素Rhomboid protease GlpG
キーワードHYDROLASE/MEMBRANE PROTEIN / INTRAMEMBRANE PROTEase / RHOMBOID PROTEASE / HYDROLASE-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


rhomboid protease / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rhomboid-like fold / Rhomboid-like / Peptidase S54, GlpG peptidase, N-terminal / Rhomboid protease GlpG / GlpG peptidase, N-terminal domain superfamily / Cytoplasmic N-terminal domain of rhomboid serine protease / Peptidase S54, rhomboid domain / Rhomboid family / Rhomboid-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rhomboid protease GlpG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Dickey, S.W. / Baker, R.P. / Cho, S. / Urban, S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Proteolysis inside the Membrane Is a Rate-Governed Reaction Not Driven by Substrate Affinity.
著者: Dickey, S.W. / Baker, R.P. / Cho, S. / Urban, S.
履歴
登録2013年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月1日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Rhomboid protease GlpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8161
ポリマ－23,8161
非ポリマー00
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Rhomboid protease GlpG

A: Rhomboid protease GlpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6322
ポリマ－47,6322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
Buried area2330 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16530 Å2
手法PISA
3
A: Rhomboid protease GlpG

A: Rhomboid protease GlpG

A: Rhomboid protease GlpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4483
ポリマ－71,4483
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area23820 Å2
手法PISA
4
A: Rhomboid protease GlpG
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,8976
ポリマ－142,8976
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area10740 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area45860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.620, 110.620, 127.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-332-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Rhomboid protease GlpG / Intramembrane serine protease


分子量: 23816.133 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 87-276 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: glpG, b3424, JW5687 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09391, rhomboid protease
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES pH7.5, 3M NaCl, 10% Glycerol , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→44.89 Å / Num. obs: 10817 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.17→2.21 Å / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IC8

2ic8


解像度: 2.4→44.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 6.18 / SU ML: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.296 / ESU R Free: 0.242 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24383 509 4.9 %RANDOM
Rwork0.18688 ---
obs0.18955 9925 87.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.187 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.04 Å2-0 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→44.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1451 0 0 50 1501
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0191501
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7521.9242043
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8633283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8385181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.52822.20359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.5715233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.194156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021673
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02389
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 14 -
Rwork0.179 324 -
obs--39.35 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る