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- PDB-4nje: Crystal structure of Pyrococcus furiosus L-asparaginase with ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nje
タイトルCrystal structure of Pyrococcus furiosus L-asparaginase with ligand
要素(L-asparaginase) x 2
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


asparaginase / asparaginase activity / amino acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Type I L-asparaginase family / Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase ...Type I L-asparaginase family / Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sharma, P. / Tomar, R. / Singh, S. / Yadav, S.P.S. / Ashish / Kundu, B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structural and functional insights into an archaeal L-asparaginase obtained through the linker-less assembly of constituent domains.
著者: Tomar, R. / Sharma, P. / Srivastava, A. / Bansal, S. / Kundu, B.
履歴
登録2013年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4743
ポリマ－38,3412
非ポリマー1331
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.590, 91.590, 188.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-401-

HOH

21B-412-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L-asparaginase


分子量: 22265.480 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Domain, UNP residues 1-182 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: dsm 3638 / 遺伝子: ph0066, PF2047 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q8TZE8, asparaginase
#2: タンパク質 L-asparaginase


分子量: 16075.715 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal Domain, UNP residues 202-326 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: dsm 3638 / 遺伝子: ph0066, PF2047 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q8TZE8, asparaginase
#3: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 200mM Sodium citrate tribasic dihydrate, 100mM Sodium cacodylate, 30%(v/v) 2-Propanol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR-H / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月5日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→60.724 Å / Num. all: 16068 / Num. obs: 16068 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 42.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.711 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 2387 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LX7

4lx7
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.5→60.724 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.7 / FOM work R set: 0.7942 / SU ML: 0.68 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2701 809 5.11 %RANDOM
Rwork0.2284 ---
obs0.2305 15845 93.53 %-
all-15845 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.268 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100.95 Å2 / Biso mean: 49.3373 Å2 / Biso min: 23.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.9398 Å20 Å2-0 Å2
2--5.9398 Å2-0 Å2
3----11.8796 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→60.724 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2363 0 9 50 2422
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092405
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2343251
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005411
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.421899
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.65660.34971440.28912592273699
2.6566-2.86180.31551320.25552270240287
2.8618-3.14970.31991510.244925992750100
3.1497-3.60550.3041120.28042355246788
3.6055-4.54230.31391170.23412342245987
4.5423-60.74160.18931530.179128783031100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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