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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4nhw | ||||||
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タイトル | Crystal structure of glutathione transferase SMc00097 from Sinorhizobium meliloti, target EFI-507275, with one glutathione bound per one protein subunit | ||||||
要素 | Glutathione S-transferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / glutathione S-transferase / Enzyme Function Initiative / EFI / structural genomics | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | Sinorhizobium meliloti (根粒菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. ...Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. / Imker, H.J. / Al Obaidi, N. / Stead, M. / Love, J. / Gerlt, J.A. / Armstrong, R.N. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal structure of glutathione transferase SMc00097 from Sinorhizobium meliloti, target EFI-507275 著者: Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. / Imker, H.J. / Al Obaidi, N. / Stead, M. / ...著者: Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. / Imker, H.J. / Al Obaidi, N. / Stead, M. / Love, J. / Gerlt, J.A. / Armstrong, R.N. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI) | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4nhw.cif.gz | 356.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4nhw.ent.gz | 291.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4nhw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4nhw_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4nhw_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4nhw_validation.xml.gz | 32.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4nhw_validation.cif.gz | 45.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/4nhw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/4nhw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3lszS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26926.604 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 遺伝子: gst2, SM2011_c00097 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: M4MQ92, glutathione transferase #2: 化合物 | ChemComp-GSH / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.98 % |
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結晶化 | pH: 6.5 詳細: Protein in 10 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 5% glycerol, reservoir: 25% PEG3350, 0.1M bis-tris pH 6.5, 0.2M ammonium acetate, 5 mM GSH, cryoprotectant: none, vapor diffusion, ...詳細: Protein in 10 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 5% glycerol, reservoir: 25% PEG3350, 0.1M bis-tris pH 6.5, 0.2M ammonium acetate, 5 mM GSH, cryoprotectant: none, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月17日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.075 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. obs: 62866 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): -5 / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 10.6 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 83.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3LSZ 解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 13.136 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 62.183 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
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拘束条件 |
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