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- PDB-4ng6: The effects of Lysine 200 and Phenylalanine 239 Farnesyl Pyrophos... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ng6 | ||||||
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Title | The effects of Lysine 200 and Phenylalanine 239 Farnesyl Pyrophosphate Synthase (FPPS) mutations on the catalytic activity, crystal structure and inhibition by nitrogen containing bisphosphonates | ||||||
![]() | Farnesyl pyrophosphate synthase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Alpha-Helical Prenyltransferase / Isoprene Biosynthesis / Lipid Synthesis / Steroid Biosynthesis / Isoprenoid Pathway / Cholesterol Synthesis / Bisphosphonates | ||||||
Function / homology | ![]() geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding ...geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tsoumpra, M.K. / Muniz, J.R.C. / Barnett, B.L. / Pilka, E. / Kwaasi, A.A. / Kavanagh, K.L. / Evdokimov, A. / Walter, R.L. / Ebetino, F.H. / Oppermann, U. ...Tsoumpra, M.K. / Muniz, J.R.C. / Barnett, B.L. / Pilka, E. / Kwaasi, A.A. / Kavanagh, K.L. / Evdokimov, A. / Walter, R.L. / Ebetino, F.H. / Oppermann, U. / Russell, R.G.G. / Dunford, J.E. | ||||||
![]() | ![]() Title: The effects of Lysine 200 and Phenylalanine 239 Farnesyl Pyrophosphate Synthase (FPPS) mutations on the catalytic activity, crystal structure and inhibition by nitrogen containing bisphosphonates Authors: Tsoumpra, M.K. / Muniz, J.R.C. / Barnett, B.L. / Pilka, E. / Kwaasi, A.A. / Kavanagh, K.L. / Evdokimov, A. / Walter, R.L. / Ebetino, F.H. / Oppermann, U. / Russell, R.G.G. / Dunford, J.E. | ||||||
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4nkeC ![]() 4nkfC ![]() 4nuaC ![]() 4oguC ![]() 3cp6S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 43128.961 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 67-419 / Mutation: K200L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P14324, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase, dimethylallyltranstransferase | ||||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-IPE / | #4: Chemical | ChemComp-RIS / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.2 M NH4CL, PEG 6000, 10% Ethylene Glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Details: 2011-02-03 |
Radiation | Monochromator: Graphite / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→33.98 Å / Num. all: 17999 / Num. obs: 17960 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 46.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rsym value: 0.161 / Net I/σ(I): 10.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.49 Å / % possible all: 95.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3CP6 Resolution: 2.35→33.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9463 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9111 / SU R Cruickshank DPI: 0.303 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Displacement parameters | Biso mean: 46.45 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.285 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→33.98 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.35→2.49 Å / Total num. of bins used: 9
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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