[日本語] English
万見
- PDB-4n6b: Soybean Serine Acetyltransferase Complexed with CoA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n6b
タイトルSoybean Serine Acetyltransferase Complexed with CoA
要素Serine Acetyltransferase Apoenzyme
キーワードTRANSFERASE / acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


serine O-acetyltransferase / serine O-acetyltransferase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytosol
類似検索 - 分子機能
serine acetyltransferase, domain 1 / serine acetyltransferase, domain 1 / Serine O-acetyltransferase / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / : / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Serine acetyltransferase, LbH domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase ...serine acetyltransferase, domain 1 / serine acetyltransferase, domain 1 / Serine O-acetyltransferase / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / : / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Serine acetyltransferase, LbH domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / serine O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.005 Å
データ登録者Yi, H. / Dey, S. / Kumaran, S. / Krishnan, H.B. / Jez, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structure of soybean serine acetyltransferase and formation of the cysteine regulatory complex as a molecular chaperone.
著者: Yi, H. / Dey, S. / Kumaran, S. / Lee, S.G. / Krishnan, H.B. / Jez, J.M.
履歴
登録2013年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22014年1月8日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
B: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
C: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
D: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
E: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
F: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,24711
ポリマ－182,4106
非ポリマー3,8385
水00
1
A: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
D: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
E: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5076
ポリマ－91,2053
非ポリマー2,3033
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8520 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25610 Å2
手法PISA
2
B: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
C: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
F: Serine Acetyltransferase Apoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7405
ポリマ－91,2053
非ポリマー1,5352
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7550 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)207.077, 99.181, 120.256
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Serine Acetyltransferase Apoenzyme


分子量: 30401.605 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I1KHY6, serine O-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
配列の詳細THE DISCREPANCIES ARE ARISING FROM THE DIFFERENT UNPROT SEQUENCE AND THE SPECIFIC CLONE USED FOR ...THE DISCREPANCIES ARE ARISING FROM THE DIFFERENT UNPROT SEQUENCE AND THE SPECIFIC CLONE USED FOR STRUCTURAL STUDIES

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 12% ethanol, 100 mM Tris (pH 7.8), 200 mM MgCl2, 1 mM Tris(2-carboxyethyl)phosphine hydrochloride, and 10 mM CoA, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月29日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→37.96 Å / Num. all: 42487 / Num. obs: 33560 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.005→37.956 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2681 1630 4.67 %random
Rwork0.2144 ---
obs0.2169 33560 98.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.005→37.956 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10525 0 240 0 10765
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910978
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95214938
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2923915
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061731
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041875
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0052-3.08030.40691260.34572614X-RAY DIFFRACTION90
3.0803-3.16360.43651420.32642915X-RAY DIFFRACTION100
3.1636-3.25660.36711430.30332932X-RAY DIFFRACTION100
3.2566-3.36170.33631420.26982922X-RAY DIFFRACTION100
3.3617-3.48170.34781440.25772937X-RAY DIFFRACTION100
3.4817-3.6210.43681410.33922868X-RAY DIFFRACTION98
3.621-3.78570.52671390.37622803X-RAY DIFFRACTION95
3.7857-3.98510.27591450.22942926X-RAY DIFFRACTION99
3.9851-4.23440.21361430.18422928X-RAY DIFFRACTION100
4.2344-4.56090.22241450.15772948X-RAY DIFFRACTION100
4.5609-5.01890.21451420.15632902X-RAY DIFFRACTION99
5.0189-5.7430.26351450.18592956X-RAY DIFFRACTION100
5.743-7.22740.28691450.22432956X-RAY DIFFRACTION100
7.2274-37.95940.19211430.17762895X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.02451.27020.24440.9692-0.26431.46830.07910.27260.3639-0.1387-0.09010.4737-0.1266-0.20070.0460.44940.11820.04480.0756-0.0120.3196-25.8346-47.962-55.9257
23.4574-1.26890.10560.9389-0.31460.96390.1081-0.6194-0.07160.1255-0.0275-0.04620.12750.4747-0.14540.3964-0.06230.03370.55280.02040.2586.0159-62.5789-18.4277
31.9960.90330.46221.05680.09881.28290.0438-0.1221-0.143-0.13730.0372-0.18180.27530.467-0.03050.3172-0.00560.14820.5022-0.01750.248513.8621-51.1686-42.6288
42.775-0.3094-0.23660.7097-0.26020.7330.3323-0.5788-0.428-0.1465-0.12380.41270.1272-0.2213-0.18640.4424-0.0733-0.02450.3740.0350.3975-30.4512-63.4708-33.4314
53.0481-0.91211.10720.9801-0.19911.18630.1691-0.73790.25570.2129-0.0310.4309-0.1523-0.18120.10320.38970.05480.10930.247-0.05030.4843-31.2939-36.843-31.5107
62.00150.11911.27240.8070.04881.98140.1716-0.420.32240.0719-0.193-0.1103-0.20390.524-0.00010.453-0.09750.11640.6004-0.08250.28968.442-34.9192-19.7324
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 17:255 OR RESID 300:300 ) )A17 - 255
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 17:255 OR RESID 300:300 ) )A300
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 16:255 ) OR ( CHAIN E AND RESID 400:400 )B16 - 255
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 16:255 ) OR ( CHAIN E AND RESID 400:400 )E400
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 15:255 ) OR ( CHAIN D AND RESID 500:500 )C15 - 255
6X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 15:255 ) OR ( CHAIN D AND RESID 500:500 )D500
7X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 17:255 ) OR ( CHAIN F AND RESID 600:600 )D17 - 255
8X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 17:255 ) OR ( CHAIN F AND RESID 600:600 )F600
9X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND RESID 700:700 ) OR ( CHAIN E AND RESID 17:255 )C700
10X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND RESID 700:700 ) OR ( CHAIN E AND RESID 17:255 )E17 - 255
11X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND RESID 17:255 )F17 - 255

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る