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- PDB-1sst: Serine Acetyltransferase- Complex with CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sst
タイトルSerine Acetyltransferase- Complex with CoA
要素Serine acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / LEFT-HANDED PARALLEL BETA HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


serine O-acetyltransferase / serine O-acetyltransferase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytosol
類似検索 - 分子機能
serine acetyltransferase, domain 1 / serine acetyltransferase, domain 1 / Serine O-acetyltransferase / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / : / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Serine acetyltransferase, LbH domain / Hexapeptide transferase, conserved site ...serine acetyltransferase, domain 1 / serine acetyltransferase, domain 1 / Serine O-acetyltransferase / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / : / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Serine acetyltransferase, LbH domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Serine acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Olsen, L.R. / Huang, B. / Vetting, M.W. / Roderick, S.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structure of Serine Acetyltransferase in Complexes with CoA and its Cysteine Feedback Inhibitor
著者: Olsen, L.R. / Huang, B. / Vetting, M.W. / Roderick, S.L.
履歴
登録2004年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine acetyltransferase
B: Serine acetyltransferase
C: Serine acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8986
ポリマ－87,5953
非ポリマー2,3033
水3,099172
1
A: Serine acetyltransferase
B: Serine acetyltransferase
C: Serine acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Serine acetyltransferase
B: Serine acetyltransferase
C: Serine acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,79612
ポリマ－175,1906
非ポリマー4,6056
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area24900 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area43680 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.300, 125.000, 103.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is hexameric. The deposited coordinates correspond to a trimer. A crystallographic twofold rotation parallel to the y-axis and passing through the point x=1/2, z=1/4 creates the biological unit.

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要素

#1: タンパク質 Serine acetyltransferase / SAT


分子量: 29198.391 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: CYSE, HI0606 / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P43886, serine O-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% (v/v) polyethylene glycol 400, 130 mM LiCl, 50 mM CoA, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月25日 / 詳細: Osmic Blue
放射モノクロメーター: Osmic Blue / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→31.25 Å / Num. all: 44011 / Num. obs: 44011 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.029
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rmerge(I) obs: 0.153 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1ssm

1ssm


解像度: 2→31.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1088857.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 2215 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.225 44011 90.2 %-
all-44011 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.4397 Å2 / ksol: 0.370295 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.73 Å20 Å20 Å2
2--4.43 Å20 Å2
3---1.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→31.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5390 0 144 172 5706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 367 5.1 %
Rwork0.259 6760 -
obs-6760 88.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4COA.PARCOA.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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