[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-4n0q: Crystal Structure of an ABC transporter, substrate-binding protei... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4n0q | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of an ABC transporter, substrate-binding protein from Brucella melitensis 16M in complex with L-Leucine using a crystal grown in a Crystal Former (Microlytic) | ||||||
![]() | Leu/Ile/Val-binding protein homolog 3 | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / structural genomics / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / ABC transporter / amino-acid transport | ||||||
Function / homology | ![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure of an ABC transporter, substrate-binding protein from Brucella melitensis 16M in complex with L-Leucine using a crystal grown in a Crystal Former (Microlytic) Authors: Dranow, D.M. / Edwards, T.E. / Lorimer, D. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 474.7 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 392.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 472.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 479.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 50.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 73.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3ipcS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
3 | ![]()
| ||||||||
4 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 36725.395 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 23-368 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-LEU / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.24 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: microfluidic / pH: 5.5 Details: SuperCOMBI(b4): 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Bis-Tris-HCl, pH 5.5, 25% PEG3350, MICROFLUIDIC, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Sep 6, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: RIGAKU VARIMAX / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. all: 54462 / Num. obs: 53389 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 11.67 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3IPC Resolution: 2.3→19.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.32 / SU B: 14.24 / SU ML: 0.21 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.519 / ESU R Free: 0.285 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.747 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→19.93 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|