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- PDB-4mzv: Crystal structure of extracellular part of human EpCAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mzv
タイトルCrystal structure of extracellular part of human EpCAM
要素Epithelial cell adhesion molecule
キーワードCELL ADHESION / ECTODOMAIN / DIMER / EXTRACELLULAR SPACE
機能・相同性
機能・相同性情報


cadherin binding involved in cell-cell adhesion / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / signal transduction involved in regulation of gene expression / ureteric bud development / positive regulation of stem cell proliferation / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / Cell surface interactions at the vascular wall / stem cell differentiation / basolateral plasma membrane ...cadherin binding involved in cell-cell adhesion / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / signal transduction involved in regulation of gene expression / ureteric bud development / positive regulation of stem cell proliferation / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / Cell surface interactions at the vascular wall / stem cell differentiation / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Epithelial cell adhesion molecule N-terminal domain / Transmembrane glycoprotein EPCAM/Trop-2 / : / Epithelial cell adhesion molecule, N-terminal domain / EPCAM/Trop-2, C-terminal / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats.
類似検索 - ドメイン・相同性
Epithelial cell adhesion molecule
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.865 Å
データ登録者Pavsic, M. / Guncar, G. / Djinovic-Carugo, K. / Lenarcic, B.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Crystal structure and its bearing towards an understanding of key biological functions of EpCAM.
著者: Pavsic, M. / Guncar, G. / Djinovic-Carugo, K. / Lenarcic, B.
履歴
登録2013年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epithelial cell adhesion molecule
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7602
ポリマ－28,2771
非ポリマー4831
水2,648147
1
A: Epithelial cell adhesion molecule
ヘテロ分子

A: Epithelial cell adhesion molecule
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5194
ポリマ－56,5542
非ポリマー9652
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7010 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area23700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.022, 50.385, 67.828
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-488-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Epithelial cell adhesion molecule / Ep-CAM / Adenocarcinoma-associated antigen / Cell surface glycoprotein Trop-1 / Epithelial cell ...Ep-CAM / Adenocarcinoma-associated antigen / Cell surface glycoprotein Trop-1 / Epithelial cell surface antigen / Epithelial glycoprotein / EGP / Epithelial glycoprotein 314 / EGP314 / hEGP314 / KS 1/4 antigen / KSA / Major gastrointestinal tumor-associated protein GA733-2 / Tumor-associated calcium signal transducer 1


分子量: 28276.984 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-265 / 変異: N74Q, N111Q, N198Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: EPCAM, GA733-2, M1S2, M4S1, MIC18, TACSTD1, TROP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P16422
#2: 糖 ChemComp-DMU / DECYL-BETA-D-MALTOPYRANOSIDE / DECYLMALTOSIDE / デシルβ-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 482.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H42O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE PYROGLUTAMATE RESIDUE IS A POST-TRANSLATIONALLY MODIFIED N-TERMINAL GLN ...AUTHORS STATE THAT THE PYROGLUTAMATE RESIDUE IS A POST-TRANSLATIONALLY MODIFIED N-TERMINAL GLN RESIDUE AFTER SIGNAL PEPTIDE CLEAVAGE. THE THR OR MET AT POSITION 115 ARE TWO NATURAL VARIANTS ACCORDING TO UNIPROT SEQUENCE DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M magnesium chloride, 0.1M TRIS-HCl, 30% w/v PEG 4000, 0.16 mM decyl-beta-D-maltopyranoside, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月2日
放射モノクロメーター: MULTILAYER X-RAY MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→27.794 Å / Num. obs: 18527 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 26.6 % / Biso Wilson estimate: 29.74 Å2 / Net I/σ(I): 33.98
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.86-1.916.332.61788185.5
1.91-1.959.193.6121911100
1.95-1.9910.274.4619811100
1.99-2.0311.416.1919011100
2.03-2.0812.817.7420911100
2.08-2.13148.819411100
2.13-2.1915.6611.6920861100
2.19-2.2618.0714.5921541100
2.26-2.3421.0918.9621451100
2.34-2.4225.3824.619041100
2.42-2.5231.3330.2520031100
2.52-2.6436.4437.9620551100
2.64-2.7838.6146.0219401100
2.78-2.9639.8452.3120321100
2.96-3.1941.6362.8219411100
3.19-3.5142.5671.9219091100
3.51-4.0244.2678.1219381100
4.02-5.0647.0486.4119231100
5.06-27.7946.1986.541905199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM2データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
PROTEUM2データ削減
PROTEUM2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.865→27.79 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2491 949 5.12 %RANDOM
Rwork0.1935 ---
obs0.1965 18527 94.56 %-
all-19594 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.865→27.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1924 0 33 147 2104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011993
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2732679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.339755
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005343
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.865-1.9630.29971180.25742460257792
1.963-2.08590.34951200.25162414253492
2.0859-2.24690.30641350.23212439257492
2.2469-2.47290.32271180.22882466258493
2.4729-2.83040.2951570.22962540269796
2.8304-3.56490.25351340.18762576271097
3.5649-27.79740.19771670.15792684285199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5072-1.80682.28272.414-3.43553.8380.05390.06530.12280.1286-0.151-0.166-0.33070.27450.11850.2953-0.0295-0.03950.34570.06740.2714.022942.273912.17
23.3121-0.0585-0.17772.6259-0.90732.73840.1095-0.30210.03640.3717-0.14370.0113-0.12480.19630.00020.20680.00410.02150.18120.0020.1184-2.232450.192313.9662
34.1726-0.65510.06453.95150.27982.83030.0662-0.2511-0.20310.22780.0864-0.0280.03320.1744-0.08990.1903-0.0489-0.01550.23610.02190.1441-4.567845.662512.8701
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 24:92)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 93:187)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 188:266)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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