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万見
- PDB-4myz: Structure of a class 2 docking domain complex from modules CurK a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4myz
タイトルStructure of a class 2 docking domain complex from modules CurK and CurL of the curacin A polyketide synthase
要素CurK, CurL fusion protein
キーワードPROTEIN BINDING / Protein-protein interaction / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3430 / Polyketide synthase, methyltransferase domain / Methyltransferase in polyketide synthase (PKS) enzymes. / : / Beta-ketoacyl synthase-like, N-terminal / CurL-like, PKS C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3430 / Polyketide synthase, methyltransferase domain / Methyltransferase in polyketide synthase (PKS) enzymes. / : / Beta-ketoacyl synthase-like, N-terminal / CurL-like, PKS C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / PKS_PP_betabranch / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / PKS_KR / Beta-ketoacyl synthase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Helix non-globular / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Special / NAD(P)-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Moorea producens 3L (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Whicher, J.R. / Smaga, S.S. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: Cyanobacterial polyketide synthase docking domains: a tool for engineering natural product biosynthesis.
著者: Whicher, J.R. / Smaga, S.S. / Hansen, D.A. / Brown, W.C. / Gerwick, W.H. / Sherman, D.H. / Smith, J.L.
履歴
登録2013年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CurK, CurL fusion protein
B: CurK, CurL fusion protein
C: CurK, CurL fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6363
ポリマ－25,6363
非ポリマー00
水2,882160
1
A: CurK, CurL fusion protein
B: CurK, CurL fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0912
ポリマ－17,0912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area6560 Å2
手法PISA
2
C: CurK, CurL fusion protein

C: CurK, CurL fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0912
ポリマ－17,0912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area7150 Å2
手法PISA
3
A: CurK, CurL fusion protein
B: CurK, CurL fusion protein
C: CurK, CurL fusion protein

A: CurK, CurL fusion protein
B: CurK, CurL fusion protein
C: CurK, CurL fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2736
ポリマ－51,2736
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area12610 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area16670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.889, 59.532, 52.867
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Chains A and B form a dimer within the asymmetric unit. Chain C forms a dimer across the crystallographic 2-fold with Chain C in the adjacent asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 CurK, CurL fusion protein / Polyketide synthase module


分子量: 8545.486 Da / 分子数: 3
断片: CurK C-terminal docking domain, UNP residues 2203-2232, CurL N-terminal docking domain, UNP residues 1-38
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Moorea producens 3L (バクテリア)
遺伝子: LYNGBM3L_74450, LYNGBM3L_74440 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: F4Y425, UniProt: F4Y424
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 3.4M Ammonium sulfate and 0.1M Bis-Tris propane pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年3月7日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator and K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 35689 / Num. obs: 35689 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.045
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.65 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→26.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 2.106 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20276 1768 5 %RANDOM
Rwork0.17767 ---
obs0.179 33881 96.58 %-
all-36890 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.172 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å20.18 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→26.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1193 0 0 160 1353
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191209
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1942.0441619
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.70332947
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.7585151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.57727.11552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.68415273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.206156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02200
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.641.878604
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6331.874603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7952.778746
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4073.04744
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4272.305605
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5152.478606
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8593.579871
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.70319.0361526
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.42517.7061457
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.503→1.542 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 131 -
Rwork0.261 2462 -
obs--95.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.96682.68440.36434.91571.91114.87660.0641-0.2799-0.07180.0249-0.0473-0.25710.00960.3566-0.01690.0536-0.0149-0.02670.20890.00190.035616.98517.39-5.745
212.00853.70442.23082.8908-0.03861.3122-0.0406-0.34480.48150.2057-0.11550.1205-0.2002-0.03850.15610.1057-0.0151-0.02710.1588-0.05480.078817.61830.376-6.648
34.13991.59120.69212.29040.22064.09730.013-0.06640.38160.13690.0127-0.0477-0.51410.025-0.02570.1067-0.0075-0.01580.1265-0.02740.069116.11530.213-15.212
42.04881.47541.78461.63720.9382.97570.1797-0.0537-0.01090.1186-0.1206-0.15240.04040.0846-0.05910.1063-0.0254-0.02520.206-0.02410.083323.78721.693-9.345
52.0151-0.3891-0.80236.74022.7023.26720.0846-0.269-0.01120.0881-0.02830.03410.0370.2162-0.05630.04550.0019-0.02990.16920.00730.02948.09112.7561.067
62.27091.9253-0.81525.3556-2.31131.74980.04480.276-0.1716-0.1892-0.0837-0.15280.153-0.01690.03890.07530.012-0.02890.1915-0.01520.0316-1.5538.613-6.056
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 30
2X-RAY DIFFRACTION2A50 - 72
3X-RAY DIFFRACTION3B6 - 30
4X-RAY DIFFRACTION4B48 - 73
5X-RAY DIFFRACTION5C6 - 31
6X-RAY DIFFRACTION6C48 - 71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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