[日本語] English
万見
- PDB-2mwi: The structure of the carboxy-terminal domain of DNTTIP1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mwi
タイトルThe structure of the carboxy-terminal domain of DNTTIP1
要素Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / HDAC / histone deacetylase / gene expression / DNTTIP1 / MIDEAS / HDAC1 / TDIF1
機能・相同性
機能・相同性情報


histone deacetylase complex / nucleosome binding / chromosome / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Terminal deoxynucleotidyltransferase-interacting factor 1 / DNTTIP1, dimerisation domain / : / DNTTIP1 dimerisation domain / TdIF1, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Schwabe, J.W.R. / Muskett, F.W. / Itoh, T.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015
タイトル: Structural and functional characterization of a cell cycle associated HDAC1/2 complex reveals the structural basis for complex assembly and nucleosome targeting.
著者: Toshimasa Itoh / Louise Fairall / Frederick W Muskett / Charles P Milano / Peter J Watson / Nadia Arnaudo / Almutasem Saleh / Christopher J Millard / Mohammed El-Mezgueldi / Fabrizio Martino / John W R Schwabe /
要旨: Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and ...Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and contains histone deacetylases 1 and 2, the MIDEAS corepressor protein and a protein called DNTTIP1 whose function was hitherto poorly understood. Here, we report the structures of two domains from DNTTIP1. The amino-terminal region forms a tight dimerization domain with a novel structural fold that interacts with and mediates assembly of the HDAC1:MIDEAS complex. The carboxy-terminal domain of DNTTIP1 has a structure related to the SKI/SNO/DAC domain, despite lacking obvious sequence homology. We show that this domain in DNTTIP1 mediates interaction with both DNA and nucleosomes. Thus, DNTTIP1 acts as a dimeric chromatin binding module in the HDAC1:MIDEAS corepressor complex.
履歴
登録2014年11月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0601
ポリマ－14,0601
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)65 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1 / Terminal deoxynucleotidyltransferase-interacting factor 1 / TdIF1 / TdT-interacting factor 1


分子量: 14060.202 Da / 分子数: 1 / 断片: carboxy-terminal domain (UNP residues 197-316) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNTTIP1, C20orf167, TDIF1 / プラスミド: pET30A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: Q9H147

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D HN(CO)CA
1513D HNHA
1613D HBHA(CO)NH
1713D HNCA
1813D HNCO
2923D (H)CCH-TOCSY
21023D CCH-TOCSY
21122D 1H-13C HSQC
11213D 1H-15N NOESY
21323D 1H-13C NOESY aliphatic

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DNTTIP1(197-316), 40 mM potassium phosphate, 1 mM DTT, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DNTTIP1(197-316), 40 mM potassium phosphate, 1 mM DTT, 1 mM sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMDNTTIP1(197-316)-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
40 mMpotassium phosphate-21
1 mMDTT-31
1 mMsodium azide-41
0.3 mMDNTTIP1(197-316)-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
40 mMpotassium phosphate-62
1 mMDTT-72
1 mMsodium azide-82
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1806ambient 298 K
2806ambient 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
Sparky3.1Goddardchemical shift assignment
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 65

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る