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万見
- PDB-4mtn: Crystal structure of transcription termination factor NusA from P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mtn
タイトルCrystal structure of transcription termination factor NusA from Planctomyces limnophilus DSM 3776
要素Transcription termination factor NusA
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / transcription termination factor NusA / PSI-BIOLOGY / MCSG / Midwest Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / K homology (KH) domain ...N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / K homology (KH) domain / RNA-binding domain, S1 / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / K homology domain superfamily, prokaryotic type / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / K homology domain-like, alpha/beta / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription termination/antitermination protein NusA
類似検索 - 構成要素
生物種Planctomyces limnophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.579 Å
データ登録者Chang, C. / Hatzos-Skintges, C. / Clancy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of transcription termination factor NusA from Planctomyces limnophilus DSM 3776
著者: Chang, C. / Hatzos-Skintges, C. / Clancy, S. / Joachimiak, A.
履歴
登録2013年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription termination factor NusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2243
ポリマ－46,0321
非ポリマー1922
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.026, 54.065, 62.859
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.690, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Transcription termination factor NusA


分子量: 46031.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Planctomyces limnophilus (バクテリア)
株: DSM 3776 / 遺伝子: Plim_2559 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) magic / 参照: UniProt: D5SQ09
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.03 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 22% PEG 4000, 0.1M sodium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月25日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 16108 / Num. obs: 16040 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 761 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.3_1479精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-CollectCOLLECTデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SHELXDE位相決定
ARP/wARPモデル構築
RESOLVE位相決定
Cootモデル構築
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.579→38.677 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.62 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2509 802 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.2235 16027 98.52 %-
all-16027 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 222.13 Å2 / Biso mean: 73.3413 Å2 / Biso min: 29.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.579→38.677 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3073 0 10 25 3108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.43
LS精密化 シェル解像度: 2.5794→2.741 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3797 133
Rwork0.3145 -
obs-2456
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6093-1.6682.33838.4417-3.07998.6024-0.1281-0.64350.08060.65280.01030.72220.2231-0.12380.13570.66780.0013-0.0660.7895-0.04720.55538.598470.2179-11.2495
23.8188-2.98541.24023.1-1.32181.83790.00450.08970.0161-0.2092-0.04530.257-0.0236-0.27710.04130.5335-0.0382-0.12020.3507-0.00780.35428.275650.3873-6.8843
30.7081-0.1313-1.66330.00460.25964.0275-0.0838-0.1219-0.0655-0.08670.06140.00320.39820.7241-0.00840.76050.0639-0.08030.6850.01460.420761.507835.1622-20.1171
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 56 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 57 through 228 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 229 through 404 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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