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万見
- PDB-4mtl: Human Methyltransferase-Like Protein 21C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mtl
タイトルHuman Methyltransferase-Like Protein 21C
要素Protein-lysine methyltransferase METTL21C
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine methylation / peptidyl-lysine trimethylation / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / protein methylation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / skeletal muscle tissue development / heat shock protein binding / cellular response to dexamethasone stimulus / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの ...peptidyl-lysine methylation / peptidyl-lysine trimethylation / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / protein methylation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / skeletal muscle tissue development / heat shock protein binding / cellular response to dexamethasone stimulus / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / protein-containing complex / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-lysine methyltransferase METTL21C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Hong, B.S. / Tempel, W. / Dong, A. / Li, Y. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Methyltransferase-Like Protein 21C
著者: Hong, B.S. / Tempel, W. / Dong, A. / Li, Y. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Brown, P.J.
履歴
登録2013年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Data collection
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-lysine methyltransferase METTL21C
B: Protein-lysine methyltransferase METTL21C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,74941
ポリマ－54,9802
非ポリマー76939
水4,378243
1
A: Protein-lysine methyltransferase METTL21C
B: Protein-lysine methyltransferase METTL21C
ヘテロ分子

A: Protein-lysine methyltransferase METTL21C
B: Protein-lysine methyltransferase METTL21C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,49882
ポリマ－109,9604
非ポリマー1,53878
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7800 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area32950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.554, 43.247, 119.454
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.170, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1159-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein-lysine methyltransferase METTL21C / Methyltransferase-like protein 21C


分子量: 27490.059 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 22-264 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL21C, C13orf39 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) V2R-pRARE
参照: UniProt: Q5VZV1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 37 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG3350, 0.2 M sodium chloride, 0.1 M HEPES, 0.005 M SAH, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月10日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→42.09 Å / Num. obs: 62809 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 1.097 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. measured all: 11457 / Num. unique all: 3048 / % possible all: 98.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.1.29データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.12データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4LEC

4lec


解像度: 1.65→40.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / WRfactor Rfree: 0.1891 / WRfactor Rwork: 0.1634 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8542 / SU B: 4.051 / SU ML: 0.072 / SU R Cruickshank DPI: 0.0819 / SU Rfree: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE AMINO ACID SEQUENCE OF THE MOLECULAR REPLACEMENT MODEL WAS MODIFIED WITH CHAINSAW. AFTER MOLECULAR REPLACEMENT, PHASES WERE IMPROVED WITH ARP/WARP IN ATOM UPDATE MODE AND WITH DENSITY ...詳細: THE AMINO ACID SEQUENCE OF THE MOLECULAR REPLACEMENT MODEL WAS MODIFIED WITH CHAINSAW. AFTER MOLECULAR REPLACEMENT, PHASES WERE IMPROVED WITH ARP/WARP IN ATOM UPDATE MODE AND WITH DENSITY MODIFICATION BY PARROT. AUTOMATIC MODEL BUILDING WAS PERFORMED WITH BUCCANEER, INTERACTIVE MODEL BUILDING WITH COOT, AND GEOMETRY VALIDATION ON THE MOLPROBITY SERVER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1955 1907 3.1 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.1691 ---
obs0.1699 62292 98.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.85 Å2 / Biso mean: 34.4981 Å2 / Biso min: 10.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.67 Å2-0 Å2-1.83 Å2
2--0.77 Å2-0 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→40.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3390 0 89 243 3722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193604
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.51.9764934
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78937648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3295443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.38525.123162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.36215563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.774154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214064
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02824
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4231.751735
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4221.7491734
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9962.6192166
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 191 -
Rwork0.29 3975 -
all-4166 -
obs--90.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.06841.23010.8042.5654-0.08132.52760.012-0.6110.10460.0789-0.04890.38050.0314-0.40880.03690.02220.002-0.01340.1173-0.01220.0967-13.03978.861227.8422
20.4470.2872.82542.65884.793621.9218-0.04130.09160.07240.5537-0.2623-0.06630.67920.53040.30360.20040.0435-0.04150.280.01450.07545.50345.8558-7.3354
32.64310.02880.90090.8943-0.11122.66980.02510.2319-0.0371-0.0564-0.0245-0.1024-0.06590.3165-0.00070.0241-0.0092-0.01390.04590.00540.035418.382715.015412.8233
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A57 - 264
2X-RAY DIFFRACTION2B45 - 57
3X-RAY DIFFRACTION3B58 - 263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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