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- PDB-4mqv: Crystal complex of Rpa32c and Smarcal1 N-terminus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mqv
タイトルCrystal complex of Rpa32c and Smarcal1 N-terminus
要素
  • Replication protein A 32 kDa subunit
  • SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A-like protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Winged HTH Fold / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / t-circle formation / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / t-circle formation / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / telomeric DNA binding / nuclear replication fork / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / ATP-dependent activity, acting on DNA / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / telomere maintenance / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / nucleotide-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / helicase activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / base-excision repair / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Meiotic recombination / double-strand break repair via nonhomologous end joining / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphatase binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / hydrolase activity / nuclear body / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / enzyme binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
HARP domain / HepA-related protein (HARP) / HARP domain profile. / Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal ...HARP domain / HepA-related protein (HARP) / HARP domain profile. / Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 32 kDa subunit / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Xie, S. / Qian, C.M.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Structure of RPA32 bound to the N-terminus of SMARCAL1 redefines the binding interface between RPA32 and its interacting proteins
著者: Xie, S. / Lu, Y. / Jakoncic, J. / Sun, H. / Xia, J. / Qian, C.M.
履歴
登録2013年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 32 kDa subunit
B: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A-like protein 1
C: Replication protein A 32 kDa subunit
D: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5644
ポリマ－21,5644
非ポリマー00
水2,288127
1
A: Replication protein A 32 kDa subunit
B: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7822
ポリマ－10,7822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5720 Å2
手法PISA
2
C: Replication protein A 32 kDa subunit
D: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7822
ポリマ－10,7822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.089, 149.089, 46.055
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-116-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 32 kDa subunit / RP-A p32 / Replication factor A protein 2 / RF-A protein 2 / Replication protein A 34 kDa subunit / RP-A p34


分子量: 7651.493 Da / 分子数: 2 / 断片: C-Terminal domain, UNP residues 202-270 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA32 / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15927
#2: タンパク質・ペプチド SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A-like protein 1 / HepA-related protein / hHARP / Sucrose nonfermenting protein 2-like 1


分子量: 3130.644 Da / 分子数: 2 / 断片: N-Terminal peptide, UNP residues 5-30 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This Sequence occurs naturally in Humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NZC9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 25% PEG 4000, 0.2M Sodium Acetate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月7日
放射モノクロメーター: MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. all: 21338 / Num. obs: 21338 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル最高解像度: 1.95 Å / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0087精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→19.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.687 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1148 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.193 22503 --
obs0.193 21338 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1441 0 0 127 1568
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221513
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.9632035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8425190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.20425.32577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.94715305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.311511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1371.5934
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.11321505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3513579
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6144.5528
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル最高解像度: 1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 88 -
Rwork0.211 1543 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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