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- PDB-4mob: Acyl-Coenzyme A thioesterase 12 in complex with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mob
タイトルAcyl-Coenzyme A thioesterase 12 in complex with ADP
要素Acyl-coenzyme A thioesterase 12
キーワードHYDROLASE / Hotdog / ACOT12 / CACH / STARD15
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA hydrolase / acetyl-CoA hydrolase activity / acyl-CoA metabolic process / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / acetyl-CoA metabolic process / carboxylic ester hydrolase activity / intercellular bridge / fatty acid metabolic process / lipid binding / nucleoplasm ...acetyl-CoA hydrolase / acetyl-CoA hydrolase activity / acyl-CoA metabolic process / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / acetyl-CoA metabolic process / carboxylic ester hydrolase activity / intercellular bridge / fatty acid metabolic process / lipid binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain / Cytosolic acyl coenzyme A thioester hydrolase / Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain profile. / START domain / START domain / START domain profile. / Thioesterase domain / Thioesterase superfamily / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A ...Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain / Cytosolic acyl coenzyme A thioester hydrolase / Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain profile. / START domain / START domain / START domain profile. / Thioesterase domain / Thioesterase superfamily / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / START-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / COENZYME A / Acetyl-coenzyme A thioesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Swarbrick, C.M.D. / Forwood, J.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural basis for regulation of the human acetyl-CoA thioesterase 12 and interactions with the steroidogenic acute regulatory protein-related lipid transfer (START) domain.
著者: Swarbrick, C.M. / Roman, N. / Cowieson, N. / Patterson, E.I. / Nanson, J. / Siponen, M.I. / Berglund, H. / Lehtio, L. / Forwood, J.K.
履歴
登録2013年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Database references
改定 1.22015年4月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月28日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-coenzyme A thioesterase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3063
ポリマ－37,1111
非ポリマー1,1952
水1,71195
1
A: Acyl-coenzyme A thioesterase 12
ヘテロ分子

A: Acyl-coenzyme A thioesterase 12
ヘテロ分子

A: Acyl-coenzyme A thioesterase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9199
ポリマ－111,3343
非ポリマー3,5846
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
Buried area12610 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area40740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.850, 138.850, 138.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Acyl-coenzyme A thioesterase 12 / Acyl-CoA thioesterase 12 / Acyl-CoA thioester hydrolase 12 / Cytoplasmic acetyl-CoA hydrolase 1 / ...Acyl-CoA thioesterase 12 / Acyl-CoA thioester hydrolase 12 / Cytoplasmic acetyl-CoA hydrolase 1 / CACH-1 / hCACH-1 / START domain-containing protein 15 / StARD15


分子量: 37111.441 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-336 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACOT12, CACH, CACH1, STARD15 / プラスミド: PNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q8WYK0, acetyl-CoA hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.07 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 275 mM potassium phosphate dibasic, 12.5% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月5日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→34.712 Å / Num. obs: 17555 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Net I/σ(I): 2.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / 冗長度: 21.8 % / Rmerge(I) obs: 1.344 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2114 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
PHASERfor MR位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.401→34.712 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2114 887 5.06 %RANDOM
Rwork0.1609 ---
obs0.1634 17533 99.99 %-
all-18420 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.401→34.712 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2495 0 75 95 2665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2323565
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.58975
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076405
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004448
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.401-2.55150.34041600.23522727X-RAY DIFFRACTION100
2.5515-2.74840.23711450.20592739X-RAY DIFFRACTION100
2.7484-3.02490.251610.18662737X-RAY DIFFRACTION100
3.0249-3.46220.2441540.16112755X-RAY DIFFRACTION100
3.4622-4.36070.15761450.14112802X-RAY DIFFRACTION100
4.3607-34.71610.191220.14452886X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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