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- PDB-4mkz: Crystal Structure of apo scyllo-inositol dehydrogenase from Lacto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mkz
タイトルCrystal Structure of apo scyllo-inositol dehydrogenase from Lactobacillus casei at 77K
要素Inositol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD / sugar alcohol dehydrogenases / Rossmann fold / dehydrogenase / scyllo-inositol / dehydrogenate
機能・相同性
機能・相同性情報


NADPH regeneration / oxidoreductase activity / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol 2-dehydrogenase / GFO/IDH/MocA C-terminal domain / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...Inositol 2-dehydrogenase / GFO/IDH/MocA C-terminal domain / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Inositol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bertwistle, D. / Linda, V. / Sanders, D.A.R. / Palmer, D.R.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of apo scyllo-inositol dehydrogenase from Lactobacillus casei at 77K
著者: Bertwistle, D. / Aamudalapalli, H. / Vogt, L. / Sanders, D.A.R. / Palmer, D.R.J.
履歴
登録2013年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2722
ポリマ－39,0801
非ポリマー1921
水3,945219
1
A: Inositol dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Inositol dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Inositol dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Inositol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,0908
ポリマ－156,3214
非ポリマー7684
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area15350 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area47680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.450, 121.650, 130.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-527-

HOH

21A-624-

HOH

31A-701-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Inositol dehydrogenase / Scyllo-inositol dehydrogenase


分子量: 39080.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
株: BL23 / 遺伝子: idh, iolG, iolG2, LCABL_02220 / プラスミド: pQE-80L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue
参照: UniProt: A5YBJ8, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5
詳細: 1:1 2.8 M ammonium sulfate + 0.18 M citric acid, pH 5.0 to 25 mM Tris-Hcl, pH 8.0, MICROBATCH, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月12日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→89.123 Å / Num. all: 46240 / Num. obs: 46240 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 19.58 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.6-1.6970.24534682766550.245100
1.69-1.797.10.1843.94513063220.184100
1.79-1.917.20.1235.64283459710.123100
1.91-2.077.20.0837.84009555530.083100
2.07-2.267.20.0738.23716851360.073100
2.26-2.537.30.0747.73376746460.074100
2.53-2.927.30.05410.43007941360.054100
2.92-3.587.30.0629.82556335230.062100
3.58-5.067.20.03317.61974427570.03399.9
5.06-32.7356.70.03417.31037115410.03496.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→32.735 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.8152 / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2291 2335 5.06 %RANDOM
Rwork0.2043 ---
obs0.2056 46143 99.64 %-
all-46240 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 59.81 Å2 / Biso mean: 24.0158 Å2 / Biso min: 13.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→32.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2599 0 13 219 2831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062654
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0253586
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072408
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005468
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.387970
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.63270.27521260.243625432669100
1.6327-1.66820.29171530.241725362689100
1.6682-1.7070.28321370.261925342671100
1.707-1.74960.31341420.247525552697100
1.7496-1.7970.31141260.254625512677100
1.797-1.84980.29951420.239125392681100
1.8498-1.90950.29551270.236725792706100
1.9095-1.97780.22641340.230525572691100
1.9778-2.05690.21721150.225725752690100
2.0569-2.15050.27261380.225125752713100
2.1505-2.26390.24291550.208725412696100
2.2639-2.40570.221360.20725812717100
2.4057-2.59140.22241320.201625822714100
2.5914-2.8520.19681470.198525832730100
2.852-3.26440.22241480.196426172765100
3.2644-4.11150.19221370.171826472784100
4.1115-32.74180.21891400.19032713285398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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