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- PDB-4mjh: Human Hsp27 core domain in complex with C-terminal peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mjh
タイトルHuman Hsp27 core domain in complex with C-terminal peptide
要素(Heat shock protein beta-1) x 2
キーワードCHAPERONE / small heat shock protein / cancer / amyloid
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein kinase C signaling / anterograde axonal protein transport / cornified envelope / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / regulation of translational initiation / protein kinase C inhibitor activity / regulation of protein phosphorylation / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration ...negative regulation of protein kinase C signaling / anterograde axonal protein transport / cornified envelope / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / regulation of translational initiation / protein kinase C inhibitor activity / regulation of protein phosphorylation / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / response to unfolded protein / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / : / axon cytoplasm / protein folding chaperone / protein kinase C binding / proteasome complex / ubiquitin binding / positive regulation of interleukin-1 beta production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / MAPK6/MAPK4 signaling / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to virus / spindle / Z disc / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of tumor necrosis factor production / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / intracellular signal transduction / regulation of autophagy / focal adhesion / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein beta-1, ACD domain / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Immunoglobulin-like - #790 / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.599 Å
データ登録者Laganowsky, A. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: The structured core domain of alpha B-crystallin can prevent amyloid fibrillation and associated toxicity.
著者: Hochberg, G.K. / Ecroyd, H. / Liu, C. / Cox, D. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Collier, M.P. / Stroud, J. / Carver, J.A. / Baldwin, A.J. / Robinson, C.V. / Eisenberg, D.S. / Benesch, J.L. / Laganowsky, A.
履歴
登録2013年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein beta-1
B: Heat shock protein beta-1
C: Heat shock protein beta-1
D: Heat shock protein beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5334
ポリマ－22,5334
非ポリマー00
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Heat shock protein beta-1
B: Heat shock protein beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2672
ポリマ－11,2672
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area5750 Å2
手法PISA
3
C: Heat shock protein beta-1
D: Heat shock protein beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2672
ポリマ－11,2672
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.280, 48.960, 57.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein beta-1 / HspB1 / 28 kDa heat shock protein / Estrogen-regulated 24 kDa protein / Heat shock 27 kDa protein / ...HspB1 / 28 kDa heat shock protein / Estrogen-regulated 24 kDa protein / Heat shock 27 kDa protein / HSP 27 / Stress-responsive protein 27 / SRP27


分子量: 10347.516 Da / 分子数: 2 / 断片: core domain (UNP residues 84-176) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP27, HSP28, HSPB1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta 2 / 参照: UniProt: P04792
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock protein beta-1 / HspB1 / 28 kDa heat shock protein / Estrogen-regulated 24 kDa protein / Heat shock 27 kDa protein / ...HspB1 / 28 kDa heat shock protein / Estrogen-regulated 24 kDa protein / Heat shock 27 kDa protein / HSP 27 / Stress-responsive protein 27 / SRP27


分子量: 919.072 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal peptide (UNP residues 179-186) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04792
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 0.2 M magnesium chloride, 30% PEG4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年3月27日
放射モノクロメーター: CONFOCAL VARIMAX HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→37.05 Å / Num. all: 5331 / Num. obs: 5331 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 53.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 17.21
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.599-2.670.4943.18220034189.5
2.67-2.740.4114.442875387100
2.74-2.820.2825.742719366100
2.82-2.910.2467.06282937899.2
2.91-30.1928.182502334100
3-3.110.15510.62648356100
3.11-3.220.11814240532499.4
3.22-3.360.116.882379322100
3.36-3.50.09418.62254306100
3.5-3.680.07522.142138289100
3.68-3.870.07423.362083287100
3.87-4.110.06125.76185825698.1
4.11-4.390.05828.791791249100
4.39-4.750.0531.58161022398.7
4.75-5.20.04730.081583223100
5.2-5.810.05429.62136018899.5
5.81-6.710.05829.35119617499.4
6.71-8.220.05332.381048151100
8.22-11.620.04234.0479111699.1
11.620.04730.773576189.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.599→37.05 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7105 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 34.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 265 4.99 %
Rwork0.234 --
obs0.2359 5308 98.81 %
all-5331 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.57 Å2 / Biso mean: 50.4712 Å2 / Biso min: 25.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.599→37.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1397 0 0 1 1398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121426
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9951942
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005249
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.408528
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.599-3.27410.34861300.27672479260998
3.2741-37.05330.24071350.22032564269999
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.9978 Å / Origin y: 26.0768 Å / Origin z: 52.2274 Å
111213212223313233
T0.2497 Å20.0496 Å20.0102 Å2-0.2187 Å20.0162 Å2--0.3122 Å2
L1.4067 °20.4901 °2-0.4452 °2-0.9515 °2-0.567 °2--2.7307 °2
S-0.0432 Å °-0.0808 Å °-0.2013 Å °0.0428 Å °-0.0142 Å °0.0298 Å °0.0243 Å °0.0645 Å °0.0975 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA85 - 170
2X-RAY DIFFRACTION1allC86 - 169
3X-RAY DIFFRACTION1allB179 - 201
4X-RAY DIFFRACTION1allD179 - 185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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