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- PDB-4mhq: Crystal structure of human primase catalytic subunit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mhq
タイトルCrystal structure of human primase catalytic subunit
要素DNA primase small subunit
キーワードREPLICATION / Zinc finger / Primase / NTP binding / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / : / Processive synthesis on the lagging strand / DNA replication, synthesis of primer ...DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / : / Processive synthesis on the lagging strand / DNA replication, synthesis of primer / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Defective pyroptosis / magnesium ion binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane
類似検索 - 分子機能
DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / DNA primase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Park, K.R. / An, J.Y. / Lee, Y. / Youn, H.S. / Lee, J.G. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Eom, S.H. / Wang, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human primase catalytic subunit
著者: Park, K.R. / An, J.Y. / Lee, Y. / Youn, H.S. / Lee, J.G. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Eom, S.H. / Wang, J.
履歴
登録2013年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase small subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6423
ポリマ－50,3841
非ポリマー2582
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.762, 84.762, 147.622
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 DNA primase small subunit / DNA primase 49 kDa subunit / p49


分子量: 50384.469 Da / 分子数: 1 / 断片: Full length / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIM1 / プラスミド: Modified pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P49642, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M Na-acetate, 0.2M Tri-Na-citrate, 20% PEG3350, 0.1M Na-acetate , pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1.28262 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月19日
放射モノクロメーター: Fixed exit Si double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28262 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 27910 / Num. obs: 25240 / % possible obs: 89.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.976 / Mean I/σ(I) obs: 1.506 / Num. unique all: 1263 / Rsym value: 0.976 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→38.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 13.342 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.307 / ESU R Free: 0.231 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23305 1135 5.1 %RANDOM
Rwork0.1757 ---
obs0.17871 21310 79.92 %-
all-27910 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.961 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.92 Å2-0 Å20 Å2
2---0.92 Å20 Å2
3---1.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→38.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3353 0 14 221 3588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1821.9574693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0965402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.75723.771175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.84615646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5571523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2492
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212619
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 17 -
Rwork0.26 336 -
obs-353 17.45 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.7984 Å / Origin y: 26.7721 Å / Origin z: 53.0541 Å
111213212223313233
T0.0571 Å20.0146 Å2-0.019 Å2-0.0059 Å20.0042 Å2--0.0506 Å2
L0.1683 °20.2329 °2-0.0468 °2-0.4887 °2-0.0743 °2--0.0824 °2
S0.0203 Å °0.015 Å °0.0273 Å °0.0129 Å °0.0056 Å °0.0036 Å °-0.0111 Å °-0.0055 Å °-0.0259 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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