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- PDB-4mem: Crystal Structure of the rat USP11 DUSP-UBL domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mem
タイトルCrystal Structure of the rat USP11 DUSP-UBL domains
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / DOMAIN PRESENT IN UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASES (DUSP) / UBIQUITIN-LIKE DOMAIN (UBL) / DU FINGER / UBIQUITIN THIOLESTERASE / DEUBIQUITINATING ENZYME (DUB)
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription corepressor binding => GO:0001222 / Ub-specific processing proteases / protein deubiquitination / 染色体 / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cysteine-type endopeptidase activity / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
DUSP-like / DUSP-like / Ubiquitin-like domain, USP-type / ユビキチン様タンパク質 / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. ...DUSP-like / DUSP-like / Ubiquitin-like domain, USP-type / ユビキチン様タンパク質 / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Harper, S. / Gratton, H.E. / Cornaciu, I. / Oberer, M. / Scott, D.J. / Emsley, J. / Dreveny, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structure and Catalytic Regulatory Function of Ubiquitin Specific Protease 11 N-Terminal and Ubiquitin-like Domains.
著者: Harper, S. / Gratton, H.E. / Cornaciu, I. / Oberer, M. / Scott, D.J. / Emsley, J. / Dreveny, I.
履歴
登録2013年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9312
ポリマ－52,9312
非ポリマー00
水95553
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4661
ポリマ－26,4661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4661
ポリマ－26,4661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11

B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9312
ポリマ－52,9312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area23080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.285, 80.156, 149.269
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
詳細biological assembly is a monomer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chain A chain B).

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11


分子量: 26465.500 Da / 分子数: 2 / 断片: DUSP-UBL domains, UNP residues 19-237 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: 10116 / 遺伝子: rCG_42884, Usp11 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5D006, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.62 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.77
詳細: 0.15 M Malic Acid, 24% w/v PEG 3350, 10 mM Strontium Chloride, pH 6.77, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.973 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.292→74.635 Å / Num. obs: 20914 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4MEL

4mel


解像度: 2.34→54.622 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.31 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2643 996 5.07 %
Rwork0.2206 --
obs0.2228 19660 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 54.9952 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→54.622 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3495 0 0 53 3548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043613
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9164925
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5361335
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036524
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005642
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3401-2.46340.3421110.29992622X-RAY DIFFRACTION100
2.4634-2.61780.32531400.29312611X-RAY DIFFRACTION100
2.6178-2.81990.35631390.27862621X-RAY DIFFRACTION100
2.8199-3.10360.30861570.2492639X-RAY DIFFRACTION100
3.1036-3.55270.25871580.22532625X-RAY DIFFRACTION100
3.5527-4.47570.19031490.17182691X-RAY DIFFRACTION100
4.4757-54.63720.25581420.19722855X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.43241.5738-1.42492.8283-0.88261.2332-0.05910.0102-0.10380.03080.04960.04110.0053-0.12030.02740.31380.0309-0.01120.3705-0.00590.3412-16.065217.137187.8067
22.1241-1.1325-0.13653.0437-2.01571.7432-0.09420.0645-0.0097-0.04260.15890.23990.1569-0.2107-0.03420.4476-0.0463-0.05730.4516-0.00240.43-17.865-15.0875100.5098
33.0963-0.3017-0.1153.43421.61093.9034-0.00150.1143-0.0345-0.1091-0.00620.1764-0.0112-0.0935-0.0050.31860.0352-0.00930.3260.00080.3212-41.37217.6158138.7792
43.6301-0.15150.43223.05880.82783.4027-0.2052-0.1220.16450.12090.2547-0.08460.09040.0902-0.02840.4610.079-0.00730.4976-0.00450.3621-40.5015-19.6132112.5875
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 26:146
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 147:237
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 27:144
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 145:242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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