[日本語] English
万見
- PDB-4mcw: Crystal structure of a HD-GYP domain (a cyclic-di-GMP phosphodies... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mcw
タイトルCrystal structure of a HD-GYP domain (a cyclic-di-GMP phosphodiesterase) containing a tri-nuclear metal centre
要素Metal dependent phosphohydrolase
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / Oxford Protein Production Facility / OPPF
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
HD domain / HD-GYP domain / HD-GYP domain profile. / HDIG domain / Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / GAF domain / HD domain / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. ...HD domain / HD-GYP domain / HD-GYP domain profile. / HDIG domain / Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / GAF domain / HD domain / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / IMIDAZOLE / SUCCINIC ACID / Metal dependent phosphohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Persephonella marina (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Bellini, D. / Walsh, M.A. / Oxford Protein Production Facility (OPPF)
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of an HD-GYP domain cyclic-di-GMP phosphodiesterase reveals an enzyme with a novel trinuclear catalytic iron centre.
著者: Bellini, D. / Caly, D.L. / McCarthy, Y. / Bumann, M. / An, S.Q. / Dow, J.M. / Ryan, R.P. / Walsh, M.A.
履歴
登録2013年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月11日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct.title / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Metal dependent phosphohydrolase
B: Metal dependent phosphohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,70616
ポリマ－85,5322
非ポリマー1,17514
水7,278404
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8710 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area34200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.830, 182.380, 232.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

21A-659-

HOH

31A-717-

HOH

41B-569-

HOH

51B-682-

HOH

詳細the asymmetric unit contains one dimer, which is the biological assembly

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Metal dependent phosphohydrolase


分子量: 42765.781 Da / 分子数: 2 / 変異: C41A, C197A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Persephonella marina (バクテリア)
株: DSM 14350 / EX-H1 / 遺伝子: PERMA_0986 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C0QQ26, phosphodiesterase I

-
非ポリマー , 5種, 418分子

#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 404 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.9 M succinate pH 7, 2% PEG 2000, 0.1 M MES pH 6 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンDiamond I0212.03
Diamond I242
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→71.75 Å / Num. all: 101947 / Num. obs: 95399 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 52.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.03→2.1 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.56 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
SHELXモデル構築
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.03→71.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 6.995 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21278 4783 5 %RANDOM
Rwork0.18732 ---
obs0.18863 90598 99.4 %-
all-91103 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.854 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.09 Å20 Å2-0 Å2
2--2.24 Å2-0 Å2
3----1.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.117 Å0.122 Å
Luzzati sigma a-0.098 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→71.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5929 0 63 404 6396
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.026153
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.9778297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3945742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82623.746299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.569151163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3081549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2911
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214626
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21278 4856 -
Rwork0.18732 6330 -
obs--99.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4448-0.4613-0.2371.87610.53182.2591-0.0380.28850.1469-0.2422-0.04650.0501-0.165-0.0770.08440.1191-0.002-0.00220.0795-0.04110.1134-2.81247.98454.291
21.39140.14210.09390.72310.31761.75860.001-0.10420.0550.02260.0410.060.1432-0.0901-0.0420.0838-0.00050.00110.13290.00260.0737-1.62521.21517.659
31.61710.03070.10933.003-0.17112.0615-0.08470.0501-0.20430.17530.0219-0.26640.41460.04170.06280.2386-0.02050.07850.0136-0.04070.15545.89617.36563.691
41.73830.47030.48491.05390.15931.2106-0.01750.2007-0.0539-0.04050.0676-0.12730.03860.2816-0.050.05360.0040.01480.2404-0.05930.121527.81631.9624.616
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 159
2X-RAY DIFFRACTION2A160 - 360
3X-RAY DIFFRACTION3B-2 - 159
4X-RAY DIFFRACTION4B160 - 360

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る