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- PDB-4ma0: The crystal structure of phosphoribosylaminoimidazole carboxylase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ma0
タイトルThe crystal structure of phosphoribosylaminoimidazole carboxylase ATPase subunit of Francisella tularensis subsp. tularensis SCHU S4 in complex with partially hydrolysed ATP
要素Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit
キーワードLYASE / structural genomics / The Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases
機能・相同性
機能・相同性情報


5-(carboxyamino)imidazole ribonucleotide synthase / 5-(carboxyamino)imidazole ribonucleotide synthase activity / phosphoribosylaminoimidazole carboxylase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit / Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, C-terminal domain / Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase C-terminal domain / : / Ribonucleotide synthetase preATP-grasp domain / ATP-grasp fold, ATP-dependent carboxylate-amine ligase-type / ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / Rudiment single hybrid motif ...Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit / Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, C-terminal domain / Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase C-terminal domain / : / Ribonucleotide synthetase preATP-grasp domain / ATP-grasp fold, ATP-dependent carboxylate-amine ligase-type / ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.982 Å
データ登録者Tan, K. / Zhou, M. / Kwon, K. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of phosphoribosylaminoimidazole carboxylase ATPase subunit of Francisella tularensis subsp. tularensis SCHU S4 in complex with partially hydrolysed ATP
著者: Tan, K. / Zhou, M. / Kwon, K. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2013年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1625
ポリマ－41,5221
非ポリマー6404
水3,531196
1
A: Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit
ヘテロ分子

A: Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,32410
ポリマ－83,0432
非ポリマー1,2818
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area27960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.861, 84.861, 104.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-578-

HOH

21A-609-

HOH

詳細Experimentally unknown. It is predicted that the chain A and its symmetry related molecule by the operator Y,X,-Z form a dimer.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit


分子量: 41521.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
株: SCHU S4 / 遺伝子: FTT_0897, purK / プラスミド: pMCSG28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)magic
参照: UniProt: Q5NGE8, phosphoribosylaminoimidazole carboxylase

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非ポリマー , 5種, 200分子

#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.58 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.8M LiCl, 0.1M Tris, 32% (w/v) PEG4000, 15mM ATP, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月9日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: SI 111 Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→27 Å / Num. all: 26812 / Num. obs: 26812 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -5 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.701 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1315 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4M9U

4m9u


解像度: 1.982→26.835 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2441 1324 5.01 %Random
Rwork0.189 ---
all0.1917 26436 --
obs0.1917 26436 97.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.982→26.835 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2794 0 41 196 3031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072882
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0953907
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.461035
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9824-2.06180.3231240.26682743X-RAY DIFFRACTION97
2.0618-2.15560.34851300.24522778X-RAY DIFFRACTION99
2.1556-2.26920.29041690.23062760X-RAY DIFFRACTION99
2.2692-2.41120.32331280.22782757X-RAY DIFFRACTION97
2.4112-2.59730.30961500.22322740X-RAY DIFFRACTION97
2.5973-2.85840.24271520.21272782X-RAY DIFFRACTION98
2.8584-3.27140.30221670.19712797X-RAY DIFFRACTION98
3.2714-4.11920.18921670.1592830X-RAY DIFFRACTION99
4.1192-26.83790.1951370.16012925X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.90280.9106-0.02231.0754-0.64872.50430.0114-0.15630.08070.1824-0.0241-0.0182-0.8770.36050.00960.4248-0.06410.0070.2151-0.03180.274423.125232.533314.5705
24.2399-0.60690.23032.87640.26895.43250.1498-0.366-0.25050.1403-0.1324-0.1810.47060.6603-0.01930.28150.00970.04680.46390.05670.225823.641915.205540.1322
30.7646-0.25160.00471.03010.31794.49570.0907-0.1445-0.09660.1020.00970.11450.4214-0.2108-0.06120.1682-0.05350.01520.17550.02750.263216.103613.431917.1001
48.5457-0.62711.39773.8561-1.23974.84540.22420.0077-0.9757-0.107-0.25460.01260.90560.2972-0.17120.5580.1307-0.09550.25670.02660.424226.4802-1.07488.8645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 97 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 98 through 165 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 166 through 345 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 346 through 366 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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